تأثیر زمان استخراج بر ویژگی‌های فیزیکوشیمیایی ژلاتین حاصل از پوست ماهی کاراس (Carassius carassius)
محورهای موضوعی : نشریه فن آوریهای نوین در توسعه آبزی پروری
حمید فغانی‌لنگرودی
1
(
1گروه شیلات، واحد تنکابن، دانشگاه آزاد اسلامی، تنکابن، ایران
)
کلید واژه: ژلاتین, واژه‌های کلیدی: استحکام ژل, پوست ماهی, ماهی کاراس, FTIR اسپکتروسکوپی,
چکیده مقاله :
چکیدهدر این مطالعه، از پوست ماهی کاراس (Carassius carassius) برای تولید ژلاتین استفاده شد. استحکام ژل (%67/6) حاصل از ژلاتین استخراج شده طی زمان‌های 1، 3 و 6 ساعت بین 106-110 گرم بود (05/0P>). گلیسین 21/349-29/350 (مقدار در هزار)، آلانین 15/131-73/132 (مقدار در هزار)، گلوتامین 76/81-57/82 (مقدار در هزار) و پرولین 95/89-48/96 (مقدار در هزار)، اسیدهای آمینه اصلی موجود در ژلاتین بوده‌اند. زمان استخراج ترکیب اسید آمینه ژلاتین برای بسیاری از اسیدهای آمینه را تغییر نداد، با این حال مقدار اسید آمینه پرولین با افزایش زمان استخراج کاهش یافته است. ژلاتین استخراج شده در زمان 3 ساعت دارای رنگ متفاوت با بقیه ژلاتین‌ها بوده است (05/0P<). ساختار ثانویه ژلاتین تحت‌تأثیر زمان استخراج قرار گرفت. نسبت AIII/A1450 در نمونه‌های ژلاتین بین 85/0 الی 86/0 بوده که نشان‌دهنده شکستگی مارپیچ سه‌گانه در کلاژن می‌باشد. از بررسی طیف‌سنجی (FTIR) مشخص گردید که ژلاتین استخراج شده در زمان 6 ساعت، به‌میزان بیش‌تری هیدرولیز گردید (114= (1-cm)Δν(νI - νII)). پوست ماهی کاراس می‌تواند به‌عنوان یک منبع ارزشمند برای تولید ژلاتین مورد استفاده قرار گیرد.
Abstract[1]Crucian carp (Carassius carassius) skin was used for production of gelatin. The gel strength of gelatins extracted for 1, 3 and 6 h was between 106-110 g (P>0.05). Glycine (349.21-350.29 residues/ 1000 residues), alanine (131.15-132.73 residues/ 1000 residues), glutamine (81.76-82.57 residues/ 1000 residues) and proline (89.95-96.48 residues/ 1000 residues) were the main amino acids found in gelatins. Extraction time did not change the amino acid composition of gelatin for most of the amino acids; however the content of proline decreased with increasing extraction time. Gelatin extracted for 3 h had different color compared to other gelatins (P<0.05).Secondary structure of gelatin was influenced by extraction time. AIII/A1450 ratio of extracted gelatins was between 0.85-0.86 which confirmed the loss of triple helix in gelatin. Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy indicated that gelatin extracted for 6 h had significantly higher Δν(νI - νII) (114 cm-1) (114) indicating higher denaturation of α-helix chain. Crusian carp skin could serve as a valuable source for production of gelatin. * Corresponding Authors; Email: hamid.faghani@toniau.ac.ir
_||_
