اثرات مکمل یاری گلوتامین بر بیان نسبی ژن های Pax3 و Pax7 در بافت عضلانی کند انقباض رت های نر پس از یک جلسه فعالیت مقاومتی شدید
محورهای موضوعی : تشخیص مولکولی نشانگر های بیوشیمیایی و ژنتیکیشهلا مرادی 1 , طاهره باقرپور 2 * , Nematollah Nemati 3
1 - دانشجوی دکتری فیزیولوژی ورزشی گروه تربیت بدنی وعلوم علوم ورزشی واحد دامغان
2 - استادیار گروه علوم ورزشی دانشگاه آزاد واحد دامغان
3 - Department of sport and exercise, Islamic Azad University Damghan Branch
کلید واژه: مکمل گلوتامین, تمرین مقاومتی, سلول های ماهواره ای, ژن های مایوژنیک, آسیب عضلانی,
چکیده مقاله :
زمینه و هدف: گلوتامین به‌عنوان یکی از اسیدهای آمینه آزاد فراوان در عضله اسکلتی، نقش مهمی در بازسازی و ترمیم عضلات دارد. مطالعات نشان داده‌اند که مکمل‌یاری گلوتامین می‌تواند آسیب‌های عضلانی ناشی از تمرینات مقاومتی شدید را کاهش داده و روند ریکاوری را تسریع کند. تمرینات شدید منجر به فعال‌سازی سلول‌های ماهواره‌ای و افزایش بیان ژن‌های مایوژنیک مانند PAX3 و PAX7 می‌شود که نشانگر آسیب عضلانی هستند. با توجه به نبود مطالعات کافی بر تارهای عضلانی کند‌انقباض، این پژوهش با هدف بررسی اثر مصرف گلوتامین بر بیان این ژن‌ها در عضله نعلی رت‌های نر پس از یک جلسه تمرین مقاومتی شدید انجام شد.
مواد و روش ها: در این پژوهش تعداد 30 سر رت نر بالغ هشت هفته ای نژاد ویستار تهیه و پس از دو هفته نگهداری در شرایط کنترل شده و پس از مطابقت وزنی و به طور تصادفی در سه گروه مساوی جایگزین شدند. مکمل گلوتامین بصورت گاواژ یک بار در روز بود. پس از انجام واکنش PCR روی بافت عضله نعلی، نسبت بیان ژن های هدف و مرجع با یکدیگر مقایسه شد.
نتایج: در هر دو متغیر، مقدار میانگین ها در گروهی که تحت تمرین مقاومتی شدید یک جلسه ای بودند نسبت به گروهی که علاوه بر تمرین مقاومتی شدید یک جلسه ای، مکمل گلوتامین مصرف کردند، متفاوت و بیشتر بود. بین اثر یک جلسه فعالیت مقاومتی شدید با و بدون مکمل یاری گلوتامین بر بيان نسبی ژن PAX3 در تارهای عضلانی کند انقباض رت هاي نر تفاوتی نبود؛ اما میانگین بیان نسبی ژن PAX7 در گروه تمرین مقاومتی شدید یک جلسه ای از گروه تمرین مقاومتی شدید یک جلسه ای همراه با مصرف مکمل گلوتامین بیشتر بود.
نتیجه‌گیری: یک جلسه تمرین مقاومتی شدید باعث افزایش بیان ژن‌های مایوژنیک در عضلات کند‌انقباض می‌شود. مصرف گلوتامین می‌تواند این افزایش را مهار کرده و نقش محافظتی در برابر آسیب عضلانی ایفا کند.
Background & Aim: Glutamine is one of the most abundant free amino acids in skeletal muscle and plays a key role in muscle regeneration and repair. It has been shown to reduce muscle damage from intense resistance training and support recovery. Intense exercise activates satellite cells and increases the expression of myogenic genes such as PAX3 and PAX7, markers of muscle stress. However, limited research has focused on slow-twitch muscle fibers. This study aimed to evaluate the effects of glutamine supplementation on the expression of these genes in the soleus muscle of male rats after a single session of intense resistance training.
Materials & Methods: Thirty 8-week-old male Wistar rats were maintained under controlled conditions and randomly divided into three equal groups after weight matching. Glutamine was administered orally once daily. The soleus muscle tissue was analyzed using PCR, and relative gene expression was assessed by comparing target and reference genes.
Results: The expression levels of PAX3 and PAX7 were higher in the intense training group compared to the group that also received glutamine. There was no significant difference in PAX3 expression between the two training groups. However, PAX7 expression was significantly lower in the glutamine-supplemented group than in the non-supplemented one.
Conclusion: A single session of intense resistance training increases the expression of myogenic genes in slow-twitch muscle fibers. Glutamine supplementation appears to moderate this response, potentially offering a protective effect against muscle damage.
1. Plotkin D, Roberts M, Haun C, Schoenfeld B, Muscle Fiber Type Transitions with Exercise Training: Shifting Perspectives, 2021, 9, 127.
2. Peterson, M. D., Rhea, M. R., Sen, A., & Gordon, P. M. (2010). Resistance exercise for muscular strength in older adults: a meta-analysis. Ageing Research Reviews, 9(3), 226-237.
3. Etheridge T, Philp A, Watt PW. 2008. A single protein meal increases the recovery of muscle function following an acute eccentric exercise bout. Appl Physiol Nutr Metab. 33:1–6.
4. Cruzat VF, Rogero MM, Tirapegui J. Effects of supplementation with free glutamine and the dipeptide alanyl-glutamine on parameters of muscle damage and inflammation in rats submitted to prolonged exercise. Cell biochemistry and function. 2010; 28(1):24-30.
5.Street B, Byrne C, Eston R. 2011. Glutamine Supplementation in Recovery from Eccentric Exercise Attenuates Strength Loss and Muscle Soreness. J ExercSci Fit. 9(2):116–122.
6.Nokhostin B, Zardost N, the effect of taking a week glutamine supplementation on activity- induced muscle damage, journal of applied exercise physiology, 2015,11, 21(21) ,65-7.
7. Spillane, M., Schwarz, N., Leddy, S., Correa, T., Minter, M., Longoria, V., & Willoughby, D. S. Effects of 28 days of resistance exercise while consuming commercially available pre- and post-workout supplements, NO-Shotgun(R) and NO-Synthesize(R) on body composition, muscle strength and mass, markers of protein synthesis, and clinical safety markers in males. Nutrition & Metabolism, (2011) 8(1), 78.
8. Hazar S, Hazar M, Korkmaz S, Bayil S, Gürkan A. The effect of graded maximal aerobic exercise on some metabolic hormones, muscle damage and some metabolic end products in sportsmen. Sci Res Essays 2011; 6:1337-1343.
9. Buckley JD, Thomson RL, Coates AM, Howe PRC, DeNichilo MO, Rowney MK. 2010. Supplementation with a whey protein hydrolysate enhances recovery of muscle force-generating capacity following eccentric exercise. J Sci Med Sport. 13:178–81.
10. Zhou Y, Eid T, Hassel B, Danbolt C. Novel aspects of glutamine synthetase in ammonia homeostasis. Neurochemistry International 140 (2020) 104809.
11. Najarzadeh A, Atarod H, Mozaffari-Khosravi H, Dehghani A, Asjodi F. The Effect of Single Portion Glutamine Supplement Consumption on Injury Indices of Muscle after Eccentric Resistance Exercise. Arak Medical University Journal (AMUJ). 2015; 18(97):9-17.
12. Stern RA, Dasarathy S, Mozdziak PE. Ammonia elicits a different myogenic response in avian and murine myotubes. Vitr Cell Dev Biol - Anim 53: 99–110, 2017.
13. Damas F, Phillips S, Vechin FC, Ugrinowitsch C. A review of resistance training induced changes in skeletal muscle protein synthesis and their contribution to hypertrophy. Sports Medicine. 2015; 45(6):701-8.
14. Afsharnezhad Roudsari T, Amani A. The effects of resistance training on muscle strength, hypertrophy and myogenin protein level of gastrocnemius in elderly rats Journal of Practical Studies of Biosciences in Sport, vol. 7, no. 14, Fall & Winter 2019/ 2020.
15. Mottahedy M, Bagherpour T, Zafari A, Nemati N. Effect of a Single Session of Intense Resistance Exercise with Glutamine Supplementation on the Relative Expression of Alpha and IIX Isoforms of Fast-Twitch Myosin Heavy Chain Gene in Male Rats. J Gorgan Univ Med Sci 2024; 26 (2): 12-21..
16. Klatt M, Mack K, et al. Solving an MHC allele–specific bias in the reported immune peptidome, JCI Insight. 2020; 5(19): e141264.
17. Kuznetsov A, Voronina A, Govorun V, Arapidi G. Critical Review of Existing MHCI Immunopeptidome Isolation Methods, Molecules 2020, 25, 5409.
18. Macpherson PC, Wang X, Goldman D. Myogenin regulates denervation-dependent muscle atrophy in mouse soleus muscle. J Cell Biochem. 2011; 112 (8):2149- 59.
19. Millay D. P., Sutherland, L. B., Bassel-Duby, R., & Olson, E. N. Myomaker is essential for muscle regeneration.Genes & Development, (2014) 28(15), 1641-1646.
20. Moresi V, Marroncelli N, Coletti D, Adamo S. Regulation of muscle development and homeostasis by gene imprinting, histone acetylation and microRNA. Biochim Biophys Acta. 2015; 1849(3):309-16.
21. Lee SJ, McPherron AC. Regulation of myostatin activity and muscle growth. Proc Natl Acad Sci USA 98: 9306–9311, 2001.
22. Penna F, Bonetto A, Baccino FM, Costelli P. Glutamine and myostatin expression in muscle wasting. In: Glutamine in Clinical Nutrition. New York: Springer, 2015, p. 513–526.
23. Thapaliya S, Runkana A, McMullen MR, Nagy LE, McDonald C, Naga Prasad SV, Dasarathy S. Alcohol-induced autophagy contributes to loss in skeletal muscle mass. Autophagy 10: 677–690, 2014.