-
دسترسی آزاد مقاله
1 - مطالعه عملکرد عصاره آبی گیاهان خیار تلخ(Momordica charantia)،گیمنما سیلوستر(Gymnema sylvestre) و جمبو(Eugenia jumbolana)در کاهش قند خون تحت شرایط آزمایشگاهی(invitro)
ایلیاد عیسی بیگلو پرویز کرمانی زادهکشور ایران سرزمینی غنی از گیاهان د ارویی است و روش های قدیمی درمان باگیاهان دارویی در این کشور وجو د دارد. اساس فعالیت ما مطالعه برخی ازگیاهان بومی ایران است که دارای اثر مهاری در افزایش گلوکز خون در هنگاممصرف قند می باشند و در سیستم طب سنتی به عنوان داروهای کاهنده قند چکیده کاملکشور ایران سرزمینی غنی از گیاهان د ارویی است و روش های قدیمی درمان باگیاهان دارویی در این کشور وجو د دارد. اساس فعالیت ما مطالعه برخی ازگیاهان بومی ایران است که دارای اثر مهاری در افزایش گلوکز خون در هنگاممصرف قند می باشند و در سیستم طب سنتی به عنوان داروهای کاهنده قند خونبه کار می روند. بررسی ها نشان داده اند کهGymnema ،Momordica charantiaEugenia jumbolana و sylvestreبه د رجات مختلف دارای عملکرد کاهنده قندخون هستند . در این مطالعه پس از آماده سازی محلول گلوکز و و عصاره آبیگیاهان مورد نظر، اندازه گیری کمی گلوکز خون با استفاده از روشهای اُ-تولوئیدنو گلوکز اکسیداز درPHهای مختلف انجام یافت . نتایج به صورت فراوانی و درصد ارائه گردیده اند و برای تجزیه و تحلیل داده ها در بین گروهها از student test و ANOVA استفاده به عمل آمد. نتایج بررسی نشان می دهد که اثر هایپوگلایسمیک Gymneme sylvestre در7 PH وPH 9 در مقایسه با محیط اسیدی(PH =2)بیشتر است (50-60 درصد در محیط خنثی و بازی)دانه و پالپ Momordica charantia اثر کم و بیش مشابهی در PH 7 و 9 دارد (یعنی 50-65 درصد)دانه Eugenia jumbolana اثر کاهش قند خون بیشتری نسبت به پالپ آن دارد . نتایج بررس ی در سه محیط مختلف نشان داده است که این اثرکاهنده قند خون در محیط خنثی و بازی بسیار بارزتر از محیط اسیدی است پرونده مقاله -
دسترسی آزاد مقاله
2 - بررسی تاثیر اصلاح کننده آنزیمی بر خواص رئولوژیکی و کیفیت گلوتن خمیر نان حاصل از آرد با شاخص گلوتن ضعیف
مهرناز سرپرست بابک غیاثی طرزیمقدمه: در سال های اخیر کیفیت نان های ایرانی به شدت کاهش یافته است. یکی از دلایل آن پایین بودن کیفیت گلوتنی آرد تهیه شده از گندم های تولید داخلی می باشد، که باید به کمک روش های ویژه ای بهبود یابد.مواد و روش ها: در این پژوهش از ترکیب سه آنزیم ترانس گلوتامیناز، گلوکزاکسید چکیده کاملمقدمه: در سال های اخیر کیفیت نان های ایرانی به شدت کاهش یافته است. یکی از دلایل آن پایین بودن کیفیت گلوتنی آرد تهیه شده از گندم های تولید داخلی می باشد، که باید به کمک روش های ویژه ای بهبود یابد.مواد و روش ها: در این پژوهش از ترکیب سه آنزیم ترانس گلوتامیناز، گلوکزاکسیداز و فسفولیپاز استفاده شد. جهت انتخاب بهترین مقدارترکیب این سه آنزیم، از روش سطح پاسخ (RSM) ، طرح ( Optimal)، استفاده گردید. خصوصیات رئولوژیکی خمیر به کمک دستگاهمیکسولب و شاخص گلوتن توسط سانتریفیوژ کردن گلوتن مرطوب، برای کلیه تیمارها ارزیابی گردید.یافته ها: نتایج نشان داد که با افزایش هم زمان آنزیم های گلوکز اکسیداز و فسفولیپاز، مدت زمان گسترش خمیر (C1 ) افزایش معنی دار(p <0.01) داشت که بیانگر اثر سینرژیستی این دو آنزیم بر C1 نمونه ها بود. همچنین با افزایش میزان آنزیم ترانس گلوتامیناز مدت زمانگسترش خمیر، گشتاور لازم جهت در هم شکستن شبکه پروتئینی ( C2 )، میزان جذب آب افزایش معنی دار (p <0.05) داشت که نشاندهنده اثر مثبت این آنزیم در بهبود ویژگی های رئولوژیکی خمیر می باشد . تاثیر معنی داری نیز در شاخص گلوتن با افزایش آنزیم ترانسگلوتامیناز و افزایش آنزیم گلوکز اکسیداز مشاهده گردید که نشان دهنده تبدیل گلوتن نرم با کشش زیاد به گلوتن سفت با الاستیسیته مطلوب میباشد.نتیجه گیری: میزان بهینه آنزیم ها میزان 30 پی پی ام ترانس گلوتامیناز، 15 پی پی ام گلوکز اکسیداز و 13.16 پی پی ام فسفولیپازبدست آمد. پرونده مقاله -
دسترسی آزاد مقاله
3 - مدلسازی رفتار سینتیکی آنزیم گلوکز اکسیداز تثبیت شده در حامل کتیرا
گلنار ساری مریم اوتادیآنزیم گلوکزاکسیداز از آنزیم‌های پر مصرف در صنعت است و در گروه اکسیدوردکتازها قرار دارد. آنزیم گلوکزاکسیداز کاتالیزور واکنش تبدیل گلوکز به گلوکونیک اسید و آب اکسیژنه است. در این تحقیق، ابتدا آنزیم گلوکز اکسیداز، عملکرد و ساختمان آن، پلیمر کتیرا، روشهای تثبیت آنزیمی و روش چکیده کاملآنزیم گلوکزاکسیداز از آنزیم‌های پر مصرف در صنعت است و در گروه اکسیدوردکتازها قرار دارد. آنزیم گلوکزاکسیداز کاتالیزور واکنش تبدیل گلوکز به گلوکونیک اسید و آب اکسیژنه است. در این تحقیق، ابتدا آنزیم گلوکز اکسیداز، عملکرد و ساختمان آن، پلیمر کتیرا، روشهای تثبیت آنزیمی و روشهای مختلف مدلسازی آماری معرفی شده است. برای بررسی فعالیت آنزیم گلوکز اکسیداز با استفاده از طراحی آزمایش‌ها (DOE) با روش پاسخ سطح (RSM)، از نتایج 19 آزمایش انجام شده در تحقیق قبلی استفاده شد. برای مدلسازی و بهینه‌سازی فعالیت آنزیمی از 3 متغیر pH، دما و زمان تثبیت با استفاده از نرم‌افزار Design Expert استفاده شده است. سپس بر اساس مدلسازی آماری، تابعی برای میزان فعالیت آنزیم گلوکز اکسیداز تثبیت شده در حامل کتیرا بر حسب 3 متغیر انتخابی ارائه شده است. بر طبق نتایج به دست آمده هر سه متغیر مورد بررسی در فعالیت آنزیم گلوکز اکسیداز تثبیت شده قویاً اثرگذار بوده‌اند و همچنین اثرات تداخلی آنها نیز تأثیرگذار بوده است. با استفاده از روش پاسخ سطح، بهینه‌سازی فعالیت آنزیمی انجام شد. شرایط بهینه برای بیشترین میزان فعالیت آنزیم گلوکزاکسیداز در pH برابر 98/5، دمای 37 درجه سانتی‌گراد و مدت زمان تثبیت 33/28 دقیقه تعیین شد که در این حالت ماکزیمم میزان فعالیت آنزیم گلوکزاکسیداز تثبیت‌شده به میزان μmol/min 2/1116 به دست آمد. از طرفی مقایسه نتایج آزمایشگاهی و مدل نشان داد که نتایج به دست آمده از مدل موجود با نتایج آزمایشگاهی سازگاری خوبی داشته است و برای این تحقیق، متوسط خطا 2% محاسبه شده است. پرونده مقاله -
دسترسی آزاد مقاله
4 - Providing Nanofiber Membrane of Nylon-6 Master-batch, Ag, Chitosan, Rosemary, and Investigating the Anti-oxidant and Antimicrobial effect for Packaging in Food Industries
Farideh HaddadIn the present research, nylon 6-silver (NS)/ Chitosan (CS)/Rosemary master-batch nanofibers was provided in order to be used in packaging food. Morphology and structure of the nanofibers was investigated using the Scanning Electron Microscope (SEM) and Fourier-transfor چکیده کاملIn the present research, nylon 6-silver (NS)/ Chitosan (CS)/Rosemary master-batch nanofibers was provided in order to be used in packaging food. Morphology and structure of the nanofibers was investigated using the Scanning Electron Microscope (SEM) and Fourier-transform infrared spectroscopy (FTIR). The antibacterial activity of synthetic nanofibers was evaluated for E. Coli and S. Aureus bacteria. The antioxidant activity of oxidant glucose of glucose oxidase and Rosemary as well as the function of the provided membranes in packaging and maintaining strawberry was investigated. Morphology and diameter of synthetic nanofibers were determined with SEM images. According to the results of the carried out investigations on the deterrent effect of silver on the activity of glucose oxidase of 70/30 NS-CS sample was selected as the optimum for subsequent studies, and based on the results, the highest enzyme activity (79.5%) with 0.05 grams of glucose oxidase was obtained. The antibacterial test of the membranes showed the perfect antibacterial activity of such membranes against the negative and gram-positive and gram-negative bacteria. In addition, the FTIR spectroscopy approved the presence of glucose oxidase, silver, and Rosemary in synthetic membranes. پرونده مقاله -
دسترسی آزاد مقاله
5 - Immobilization of Glucose oxidase on Meso-porous Glass-ceramic with the Skeleton of CaTi4(PO¬4)6
Mojtaba Ahmadi Mohammad Rezvani Shabnam Shoa Bargh Mohammad Sadegh Shakeri Afzal KarimiMicroporous glass ceramic with skeleton of CaTi4(PO¬4)6 with average pore size of 12.7 nm has been synthesized and used as a carrier of glucose oxidase. The glass ceramic was prepared by controlled heat treatment of glass samples, which causes the phase separation i چکیده کاملMicroporous glass ceramic with skeleton of CaTi4(PO¬4)6 with average pore size of 12.7 nm has been synthesized and used as a carrier of glucose oxidase. The glass ceramic was prepared by controlled heat treatment of glass samples, which causes the phase separation in their structure and creates CaTi4(PO¬4)6 and β-Ca3(PO4)2 phases. The β-Ca3(PO4)2 phase was dissolved by soaking the glass ceramics in HCl and CaTi4(PO¬4)6 built the skeleton of microporous glass ceramic. Analysis of the ability of the carrier for immobilization of glucose oxidase (GOx) was undertaken. Average amount of immobilized enzyme and percentage of enzyme activity on the carrier were 27 gr GOx/gr carrier and 60.15%, respectively. Effect of pH and temperature variations on the enzyme activity has been studied and results demonstrated that maximum activity for both free and immobilized enzyme was at T=40˚C and pH=7.0. Due to the same value of maximum activity, no serious conformational change of enzyme had taken place through immobilization. However, immobilization of GOx on CTP caused to considerable increase of enzyme stability under different environmental conditions. پرونده مقاله -
دسترسی آزاد مقاله
6 - Removal of malachite green by using immobilized glucose oxidase onto silica nanostructure-coated silver metal-foam
Mansour Hemmati Mohammad Barkhi Hadi Baharifar Kamyar KhoshnevisanEnzymes Immobilization onto different types of substrate could be helpful in various applications of biomedical devices and biosensors. Enzyme activity and stability could be affected by support and method of immobilization. In this study, the silver metal foam was succ چکیده کاملEnzymes Immobilization onto different types of substrate could be helpful in various applications of biomedical devices and biosensors. Enzyme activity and stability could be affected by support and method of immobilization. In this study, the silver metal foam was successfully synthesized by soft-shell method and then was coated with silica. Then, glucose oxidase (GOx) was immobilized on non-coated and silica-coated silver metal foam and removal of malachite green was investigated. Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FT-IR) and scanning electron microscopy (SEM) results confirmed that the enzyme was attached to support surface. The maximum immobilized enzyme activity was about 118.980 U/grSupport at 40ᵒC. The removal of malachite green showed the indirect relation with dye concentration confirmed by decolorization assay. The increasing activity, thermal stability, and reusability of immobilized glucose oxidase onto the silver metal foam in comparison to free enzyme introduce the capability of the biological system for removal of malachite green in the industry. پرونده مقاله -
دسترسی آزاد مقاله
7 - Removal of Malachite Green by Using Immobilized Glucose Oxidase Onto Silica Nanostructure-Coated Silver Metal-Foam
Mansour Hemmati Mohammad Barkhi Hadi Baharifar Kamyar KhoshnevisanEnzymes Immobilization onto different types of the substrate could be helpful in various applicationsof biomedical devices and biosensors. Enzyme activity and stability could be affected by support andmethod of immobilization. In this study, the silver metal foam was su چکیده کاملEnzymes Immobilization onto different types of the substrate could be helpful in various applicationsof biomedical devices and biosensors. Enzyme activity and stability could be affected by support andmethod of immobilization. In this study, the silver metal foam was successfully synthesized by thesoft-shell method and then was coated with silica. Then, glucose oxidase (GOx) immobilized on noncoated,and silica-coated silver metal foam and removal of malachite green was investigated. FourierTransform Infrared Spectroscopy (FT-IR) and scanning electron microscopy (SEM) results confirmedthat the enzyme was attached to support surface. The maximum immobilized enzyme activity wasabout 118.980 U/grSupport at 40°C. The removal of malachite green showed the indirect relationwith dye concentration confirmed by decolorization assay. The high activity, thermal stability, andreusability of immobilized glucose oxidase onto the silver metal foam in comparison to free enzymeintroduce the capability of the biological system for removal of malachite green in the industry. پرونده مقاله -
دسترسی آزاد مقاله
8 - طراحی حامل دارویی هوشمند بر پایه کربوکسی متیل‌سلولز-آکریل‌آمید به‌عنوان سامانه حلقه-بسته رسانش دارو و بررسی سینتیکی رهایش انسولین
لیلا ذوالقدر بهمن واشقانی فراهانی حسین قاسم زادهواژه دیابت ملیتوس (DM) دربرگیرنده گروهی از نقص‌های متابولیک است که با زیاد شدن طولانی قند خون مشخص می‌شود و ناشی از نارسایی در ترشح یا فعالیت انسولین است. در این پژوهش، حامل دارویی هیدروژلی هوشمند بر پایه کربوکسی متیل سلولز- پلی‌آکریل‌آمید(CMC-g-pAAm) طراحی شد که با رسا چکیده کاملواژه دیابت ملیتوس (DM) دربرگیرنده گروهی از نقص‌های متابولیک است که با زیاد شدن طولانی قند خون مشخص می‌شود و ناشی از نارسایی در ترشح یا فعالیت انسولین است. در این پژوهش، حامل دارویی هیدروژلی هوشمند بر پایه کربوکسی متیل سلولز- پلی‌آکریل‌آمید(CMC-g-pAAm) طراحی شد که با رسانش حلقه-بسته قادر به رهایش انسولین است. آنزیم گلوکز اکسیداز (GOX) برای کنترل رهایش انسولین و پاسخگویی به غلظت‌های متفاوت قند در هیدروژل به دام انداخته شد. تولید هیدروژل‌های هوشمند از طریق واکنش بسپار رادیکالی بین کربوکسی متیل‌سلولز و آکریل‌آمید انجام گرفت. اثبات بارگذاری داروی انسولین با استفاده از آزمون‌های طیف‌سنجی فروسرخ تبدیل فوریه (IR-FT)، تجزیه گرما وزن‌سنجی (TGA/DTG) و میکروسکوپی الکترونی روبشی (SEM) بررسی شد. حساسیت به قند هیدروژل با جذب در ناحیه مریی- فرابنفش (UV-Vis) در طول موج 280 نانومتر مورد بررسی قرار گرفت. بهینه‌سازی مشخصه‌های بارگذاری در هیدروژل‌ها با استفاده از روش طراحی آزمایش فاکتوریال بررسی و در نهایت رهایش انسولین با استفاده از الگوهای سینتیک مورد بررسی قرار گرفت. پرونده مقاله -
دسترسی آزاد مقاله
9 - طراحی بیوانفورماتیکی و بهینه سازی تولید آنزیم گلوکزاکسیداز نوترکیب بیان شده در مخمر یارروویا لیپولیتیکا
فاطمه خدیوی درخشان فرشاد درویشی مهروز دزفولیان کاترین مادزاکسابقه و هدف: آنزیم گلوکزاکسیداز کاربرد فراوانی در صنایع پزشکی، دارویی، غذایی، نساجی و محیطی دارد. بیان هترولوگ این آنزیم در میزبان های مخمری به دلیل برخی از محدودیت های تولید صنعتی این آنزیم توسط آسپرژیلوس نایجر بررسی شده است. این مطالعه با هدف بررسی ویژگی های بیوانفورم چکیده کاملسابقه و هدف: آنزیم گلوکزاکسیداز کاربرد فراوانی در صنایع پزشکی، دارویی، غذایی، نساجی و محیطی دارد. بیان هترولوگ این آنزیم در میزبان های مخمری به دلیل برخی از محدودیت های تولید صنعتی این آنزیم توسط آسپرژیلوس نایجر بررسی شده است. این مطالعه با هدف بررسی ویژگی های بیوانفورماتیکی گلوکزاکسیداز در سویه نوترکیب مخمر یارروویا لیپولیتیکا Po1g-GOX و بهینه سازی شرایط تولید این آنزیم به روش تاگوچی صورت گرفت.مواد و روش ها: توالی پروتئین، ساختارهای اول، دوم، سوم و میزان گلیکوزیلاسیون آنزیم نوترکیب گلوکزاکسیداز با نرم افزارهای بیوانفورماتیکی بررسی شد. بهینه سازی تولید آنزیم نوترکیب برای گلوکز، پپتون، عصاره مخمر و pH در محیط YPD دارای تیامین در 4 سطح برای نرم افزار Qualitek-4 تعریف شد. میزان تولید آنزیم سنجش و با نرم افزار تجزیه و تحلیل شد.یافته ها: گلوکزاکسیداز نوترکیب دارای 605 اسیدآمینه بوده که ساختار دوم آن دارای 29 درصد مارپیچ آلفا، 16 درصد صفحه بتا و 54 درصد کویلاست که با ساختار دوم توالی اسیدآمینه گلوکزاکسیداز طبیعی آسپرژیلوس نایجر تشابه زیادی را نشان داد. 8 جایگاه گلیکوزیلاسیون در این پروتئین نوترکیب قرار دارد و ساختار سوم دارای یک دومین است و تشابه بالایی با گلوکزاکسیداز طبیعی دارد. بیشترین تولید آنزیم گلوکزاکسیداز نوترکیب در شرایط بهینه در محیط کشت حاوی 30 گرم در لیتر گلوکز، 5 گرم در لیتر عصاره مخمر، 15 گرم در لیتر پپتون و pH حدود 7 به دست آمد.نتیجه گیری: گلوکز اکسیداز نوترکیب یارروویا به دلیل شباهت بالا با گلوکزاکسیداز طبیعی پتانسیل مناسبی به منظور کاربرد در صنایع دارویی و غذایی دارد. پرونده مقاله
سکوی نشر دانش
سند یا سکوی نشر دانش ،سامانه ای جهت مدیریت حوزه علمی و پژوهشی نشریات دانشگاه آزاد می باشد
پیوندهای سایت
مراکز مرتبط
پشتیبانی
صفحات رسمی
حقوق این وب‌سایت متعلق به سامانه مدیریت نشریات دانشگاه آزاد اسلامی است.
حق نشر © 1403-1400