اثرات تجویز سریسین طی دوران آبستنی بر مقادیر فاکتور رشد مغز و آنتی اکسیدان متعاقب زایمان در موش کوچک آزمایشگاهی

Subject Areas : Physiology

Shahla Fadaei ¹ , Shahin Hassanpour ^{2 *} , Akram Eidi ³ , Morteza Zendehdel ⁴

1 - گروه بیولوژی، واحد علوم و تحقیقات دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران
2 - گروه علوم پایه دامپزشکی، واحد علوم و تحقیقات ، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران ، ایران
3 - گروه بیولوژی، واحد علوم و تحقیقات دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران
4 - گروه علوم پایه، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه تهران، تهران، ایران

Received: 2024-12-28 Accepted : 2025-02-09 Published : 2025-05-05

Keywords: سرسین, فاکتور رشد مغز, آنتی اکسیدان, زایمان, موش,

Abstract :

این مقاله به بررسی تأثیرات قرارگیری در معرض سرسین در دوران بارداری بر سطوح فاکتور رشد مغز و آنتی‌اکسیدان‌ها پس از زایمان در موش‌ها پرداخته است. موش‌های باردار به‌طور تصادفی به چهار گروه تقسیم شدند. موش‌های باردار در گروه کنترل نرمال سالین ( آب مقطر) دریافت کردند، در حالی که موش‌های ماده باردار در گروه‌های ۲-۴ به صورت خوراکی سرسین (۱۱۲.۵، ۲۲۵ و ۴۵۰ میلی‌گرم بر کیلوگرم) در روزهای مختلف بارداری دریافت کردند. (5, 8, 11, 14, and 17). پس از زایمان، حیوانات کشته شدند، جمجمه‌ها برای تهیه نمونه‌های مغزی از مادران برای اندازه‌گیری سطوح فاکتور نوروتروفیک مشتق از مغز (BDNF)، گلیکوپروتئین میلین/الیگودندروسیت (MOG)، گلیکوپروتئین مرتبط با میلین (MAG)، پروتئین پایه میلین (MBP)، و همچنین سطوح مالون‌دی‌آلدئید (MDA)، گلوتاتیون پراکسیداز (GPx)، سوپراکسید دیسموتاز (SOD)، و کاتالاز (CAT) قشر و زیرقشر اندازه‌گیری شدند. بر اساس یافته‌ها، قرار گرفتن در معرض سرسین در طول بارداری به صورت وابسته به دوز و به طور قابل توجهی سطح BDNF، MAG و MBP را در موش‌های پس از زایمان نسبت به گروه کنترل افزایش داد (P<0.05). همچنین، قرارگیری در معرض سریسیین در طول بارداری به صورت وابسته به دوز به طور قابل توجهی سطح MOG را در موش‌ها پس از زایمان نسبت به گروه کنترل کاهش داد (P<0.05) . قرار گرفتن در معرض سریسین به صورت وابسته به دوز، MDA قشری و زیرقشری را کاهش و سطوح SOD، GPx و CAT را نسبت به گروه کنترل افزایش داد (P<0.05). یافته‌های این مطالعه نشان می‌دهد که سرسین می‌تواند نقش محافظتی و تنظیمی مهمی در عملکرد مغز پس از زایمان در موش‌ها ایفا کند.

 

 

References:

[1] Hu D, Li T, Wang Y, Feng M, Sun J. Silk sericin as building blocks of bioactive materials for advanced therapeutics. Journal of Controlled Release. 2023; 353:303-316. doi:10.1016/j.jconrel.2022.11.019
[2] Ampawong S, Tirawanchai N, Kanjanapruthipong T, Fongsodsri K, Tuentam K, Isarangkul D, et al. Sericin enhances ammonia detoxification by promotes urea cycle enzyme genes and activates hepatic autophagy in relation to CARD-9/MAPK pathway. Heliyon. 2023; 9(11).
doi:10.1016/j.heliyon.2023.e21563
[3] Magaquian D, Delgado Ocaña S, Perez C, Banchio C. Phosphatidylcholine restores neuronal plasticity of neural stem cells under inflammatory stress. Scientific reports. 2021; 11(1): 22891.
doi:10.1038/s41598-021-02361-5
[4] Dong X, Zhao S-X, Yin X, Wang HY, Wei Z-G, Zhang Y-Q. Silk sericin has significantly hypoglycaemic effect in type 2 diabetic mice via anti-oxidation and anti-inflammation. International journal of biological macromolecules. 2019.
doi:10.1016/j.ijbiomac.2019.10.111
[5] Nogami Ki, Maruyama Y, Sakai‐Takemura F, Motohashi N, Elhussieny A, Imamura M, et al. Pharmacological activation of SERCA ameliorates dystrophic phenotypes in dystrophin-deficient mdx mice. Human Molecular Genetics. 2021; 30:1006 - 1019.
doi:10.1093/hmg/ddab100
[6] Zhaorigetu S, Yanaka N, Sasaki M, Watanabe H, Kato N. Silk protein, sericin, suppresses DMBA-TPA-induced mouse skin tumorigenesis by reducing oxidative stress, inflammatory responses and endogenous tumor promoter TNF-alpha. Oncology reports. 2003; 10 3: 537-543. doi:10.3892/or.10.3.537
[7] Rahimpour S, Jabbari H, Yousofi H, Fathi A, Mahmoodi S, Jafarian MJ, et al. Regulatory effect of sericin protein in inflammatory pathways; A comprehensive review. Pathology, research and practice. 2023; 243: 154369.
doi:10.1016/j.prp.2023.154369
[8] Farajdokht F, Vatandoust SM, Hosseini L, Fekri K, Aghsan SR, Majdi A, et al. Sericin protects against acute sleep deprivation-induced memory impairment via enhancement of hippocampal synaptic protein levels and inhibition of oxidative stress and neuroinflammation in mice. Brain research bulletin. 2021; 174 :203-211.
doi:10.1016/j.brainresbull.2021.06.013
[9] Salari Z, Ashabi G, Fartoosi A, Fartoosi A, Shariatpanahi M, Aghsami M, et al. Sericin alleviates motor dysfunction by modulating inflammation and TrkB/BDNF signaling pathway in the rotenone-induced Parkinson’s disease model. BMC Pharmacology & Toxicology. 2023; 24.
doi:10.1186/s40360-023-00703-9
[10] Young-ae Kim, Eun-hwa Song, Shin Gyeong-oh, Lee Yong-moon, Jo Yoon-hee, editors. Effect of dietary supply of silk protein on changes in sphingoid base and phosphate content in the epidermis of NC/Nga Mice, an atopic dermatitis animal model. 2012. doi:10.4163/kjn.2012.45.2.113
[11] Mohammadi AB, Torbati M, Farajdokht F, Sadigh-Eteghad S, Fazljou SMB, Vatandoust SM, et al. Sericin alleviates restraint stress induced depressive-and anxiety-like behaviors via modulation of oxidative stress, neuroinflammation and apoptosis in the prefrontal cortex and hippocampus. Brain research. 2019; 1715: 47-56.
doi:10.1016/j.brainres.2019.03.020
[12] Delarasse C, Daubas P, Mars LT, Vizler C, Litzenburger T, Iglesias A, et al. Myelin/oligodendrocyte glycoprotein–deficient (MOG-deficient) mice reveal lack of immune tolerance to MOG in wild-type mice. The Journal of clinical investigation. 2003; 112(4): 544-553.
doi:10.1172/JCI200315861
[13] Kawano Y, Yating H, Sasaki M, Furuya S. Silk sericin intake leads to increases in L-serine and L-tyrosine levels in the mouse brain and the simultaneous facilitation of brain noradrenergic turnover. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 2020; 84: 372-379. doi:10.1080/09168451.2019.1676693
[14] Fruttiger M, Montag D, Schachner M, Martini R. Crucial role for the myelin‐associated glycoprotein in the maintenance of axon‐myelin integrity. European Journal of Neuroscience. 1995; 7(3): 511-115.
doi:10.1111/j.1460-9568.1995.tb00347
[15] Chiba S, Numakawa T, Ninomiya M, Richards MC, Wakabayashi C, Kunugi H. Chronic restraint stress causes anxiety-and depression-like behaviors, downregulates glucocorticoid receptor expression, and attenuates glutamate release induced by brain-derived neurotrophic factor in the prefrontal cortex. Progress in Neuro-Psychopharmacology and Biological Psychiatry. 2012; 39(1): 112-119.
doi:10.1016/j.pnpbp.2012.05.018
[16] Aleksandr S, Alexey G. Role of the MBP protein in myelin formation and degradation in the brain. Biological Communications. 2022; 67(2): 127-138.
doi:10.21638/spbu03.2022.206
[17] Khodadadeh A, Hassanpour S, Akbari G. Prenatal exposure to hesperidin improves reflexive motor behaviors in mice offspring. International Journal of Developmental Neuroscience. 2020. doi:10.1002/jdn.10060
[18] Zimmermann M. Ethical guidelines for investigations of experimental pain in conscious animals. Pain. 1983; 16(2): 109-110.
. doi:10.1016/0304-3959(83)90201-4
[19] Singh MP, Singh K, Shukla S, Dikshit M. Assessment of in-utero venlafaxine induced, ROS-mediated, apoptotic neurodegeneration in fetal neocortex and neurobehavioral sequelae in rat offspring. International Journal of Developmental Neuroscience. 2015; 40: 60-69. doi:10.1016/j.ijdevneu.2014.10.007
[20] Deori M, Devi D, Kumari S, Hazarika A, Kalita H, Sarma RJ, et al. Antioxidant Effect of Sericin in Brain and Peripheral Tissues of Oxidative Stress Induced Hypercholesterolemic Rats. Frontiers in Pharmacology. 2016; 7.
doi:10.3389/fphar.2016.00319
[21] Salloway SP, Cummings JL. Subcortical Structures and Neuropsychiatric Illness. The Neuroscientist. 1996; 2: 66-75.
doi:10.1177/107385849600200114
[22] Ardiani Y, Defrin D, Yetti H. Kajian Pustaka: Kadar Brain Derived Neurotrophic Factor Mempengaruhi Berat Badan Lahir pada Bayi. Jurnal Ilmiah Universitas Batanghari Jambi. 2019.
doi:10.33087/jiubj.v19i1.576
[23] Kowiański P, Lietzau G, Czuba E, Waśkow M, Steliga A, Morys J. BDNF: A Key Factor with Multipotent Impact on Brain Signaling and Synaptic Plasticity. Cellular and Molecular Neurobiology. 2017; 38: 579 - 593.
doi:10.1007/s10571-017-0510-4
[24] Chekhonin VP, Semenova AV, Gurina OI, Dmitrieva TB. Myelin oligodendrogliocyte glycoprotein: the structure, functions, role in pathogenesis of demyelinating disorders. Biomeditsinskaia khimiia. 2003; 49(5): 411-423.
doi:10.1046/j.1471-4159.1999.0720001.x.
[25] Scolding NJ, Frith S, Linington C, Morgan BP, Campbell AK, Compston DAS. Myelin-oligodendrocyte glycoprotein (MOG) is a surface marker of oligodendrocyte maturation. Journal of Neuroimmunology. 1989; 22: 169-176.
doi:10.1016/0165-5728(89)90014-3
[26] Hokama H, Sakamoto Y, Hayashi T, Hatake S, Takahashi M, Kodera H, et al. FLAMES with Elevated Myelin Basic Protein Followed by Myelitis. Internal Medicine. 2022; 61(23): 3585-3588.
doi:10.2169/internalmedicine.9439-22
[27] Nakahara J, Tan-Takeuchi K, Seiwa C, Yagi T, Aiso S, Kawamura K, et al. Myelin basic protein is necessary for the regulation of myelin-associated glycoprotein expression in mouse oligodendroglia. Neuroscience letters. 2001; 298(3): 163-166.
doi:10.1016/S0304-3940(00)01745-6
[28] Lee YA, Lee JH, Oh KH, Chang N. Effects of folic acid on the myelin basic protein expression in the maternal brain. The FASEB Journal. 2008; 22. doi:10.1096/fasebj.22.1
[29] Shenfeld A, Galkin A. Role of the MBP protein in myelin formation and degradation in the brain. Biological Communications. 2022.
doi:10.21638/spbu03.2022.206
[30] Eunhye Chae, Sujeong Kim, Hwayoung Lee, editors. (Myelin Basic Protein) 발현에 미치는 영향. Korean Journal of Nutrition. 2007; 40(2): 130-137.
[31] Chao CC, Chiang CH, Ma Y-L, Lee EHY. Molecular mechanism of the neurotrophic effect of GDNF on DA neurons: role of protein kinase CK2. Neurobiology of Aging. 2006; 27: 105-118.
doi:10.1016/j.neurobiolaging.2005.01.009
[32] Hong W. Effects of brain derived neurotrophic factor on ion channel. Chinese Journal of Clinical Pharmacology and Therapeutics. 2008.
[33] Saini N. The Interplay between Brain-Derived Neurotrophic Factors and Stress Hormone Modulates the Process of Neurogenesis. Current Trends in Biomedical Engineering & Biosciences. 2018. doi:10.19080/CTBEB.2018.17.555951
[34] Umemori H, Kadowaki Y, Hirosawa K, Yoshida Y, Hironaka K, Okano H, et al. Stimulation of myelin basic protein gene transcription by Fyn tyrosine kinase for myelination. Journal of Neuroscience. 1999; 19(4):1393-1397.
doi:10.1523/JNEUROSCI.19-04-01393
[35] Ramos-Cejudo J, Gutiérrez-Fernández M, Otero-Ortega L, Rodríguez-Frutos B, Fuentes B, Vallejo-Cremades MT, et al. Brain-derived neurotrophic factor administration mediated oligodendrocyte differentiation and myelin formation in subcortical ischemic stroke. Stroke. 2015; 46(1): 221-228.
doi:10.1161/STROKEAHA.114.006692