مقایسه خصوصیات ساختاری آنزیم بتا-گلوکوزیداز در حشرات
محورهای موضوعی : آفات گیاهی
ثمین صدیق
1
(استادیار، گروه گیاه پزشکی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه آزاد اسلامی واحد ورامین- پیشوا، ورامین، ایران)
کلید واژه: آنزیم, حشرات, بتا-گوکوزیداز, ساختار اولیه, ساختار ثانویه,
چکیده مقاله :
آنزیم بتا-گلوکوزیداز در همه گیاهان، جانوران، قارچ ها و باکتری ها وجود دارد. بتا-گلوکوزیداز ها هیدرولیز بتا-1و4 باقیمانده منوساکارید ها از گلیکوزید ها را کاتالیز کرده و گلوکز آزاد می کنند. از این رو با توجه به منوساکاریدی که از زنجیره جدا می شود، این آنزیم بتا-گلوکوزیداز نامگذاری می شود. در این مطالعه، تجزیه و تحلیل بیوانفورماتیکی آنزیم بتا-گلوکوزیداز(β-glucosidase) در سیزده گونه مختلف از حشرات متعلق به خانواده های مختلف انجام گرفت. تجزیه و تحلیل ساختار اولیه و ثانویه پروتئین بتا-گلوکوزیداز در سیزده گونه از حشرات انتخاب شده توسط ابزار های ProtParam و SOPMA انجام شد. دمین های گذرنده از غشا و پپتید نشانه در هر یک از نمونه ها به ترتیب با ابزارهای TMHMM و SignalP تعییـن گردیدند. تعـداد اسید های آمینـه، نقطه ایزوالکتریک، وزن مولکولی، شاخص ناپایداری، متوسط آبدوستـی و شاخص آلیفاتیک در هر یک از نمونه های به دست آمده و با هم مقایسه گردید. طبق نتایج به دست آمده تنها گونه Trachymyrmex cornetzi دارای دمین گذرنده از غشا بود، همچنین پپتید نشانه تنها در گونه های Acyrthosiphon pisum،Bombyx mori و Cephus cinctus وجود داشت. با توجه به نتایج به دست آمده از تجزیه و تحلیل ساختاری، شباهت زیادی بین پروتئین هـای بتا-گلوکوزیداز در گونه های مختلف حشرات وجود دارند هر چند که در برخی گونه ها تفاوت هایی هم مشاهده گردید. داده های به دست آمده پیش زمینه ای را برای مطالعات آنزیم های گوارشی از جمله بتا-گلوکوزیداز و تعیین ساختار این پروتئین در حشرات فراهم می آورد.
Beta-glucosidase (βglu) is widespread in all plants, animals, fungi and bacteria. βglu catalyzes the hydrolysis of β-1,4 bonds to terminal non-reducing residues in beta-D-glucosides and oligosaccharides, with release of glucose. Thus these enzymes are named based on the released monosaccharides. In current research, the bioinformatics analysis of βglu was performed in thirteen different insect species from different families. The primary and secondary structural analyses of thirteen species of insects were investigated by ProtParam and SOPMA tools. TMHMM and SignalP server were used to identify transmembrane domains and signal peptide in each species, respectively. The number of amino acids, isoelectric point, molecular weight, instability index, GRAVY and aliphatic index were identified in each sample and compared with each other. According to the results, none of the species had transmembrane domain but Trachymyrmex cornetzi. Also signal peptide just was observed in Acyrthosiphon pisum, Bombyx mori and Cephus cinctus. Based on the structural analysis, there are a lot of similarities among βglu protein in different insect species; however there were some differences among some insects. The obtained data provides background of digestive enzyme studies like βglu and their structural identification in insects.
_||_