در این پژوهش برهم کنش کمپلکس روی [Zn(SBL)2]Cl2 (SBL = لیگاند شیف باز ۲(-ایمینواتیل)پیپرازین دی استیل مونواکسیم) با پروتئین آلبومین سرم انسانی (HSA) و گاوی (BSA) در محیط تریس بافر حاوی ۱/۰ میلی مولار سدیم کلرید در سه دمای ۳۰۳، ۳۱۰ و ۳۱۷ کلوین با روش های طیف سنجی مورد بررسی قرار گرفت. نتیجه های به دست آمده برای هر دو کمپلکس به تقریب مشابه بودند، به طوری که طیف سنجی فلورسانس نشان داد که خاموش سازی فلورسانس ذاتی هر دو پروتئین به دلیل برهم کنش کمپلکس روی از راه سازوکار خاموش سازی ایستا است. کمپلکس روی با تمایلی به تقریب مشابه،M-1 104Kb= ~، با هر دو پروتئین برهم کنش کرد. عامل های ترمودینامیکی مشارکت پیوند هیدروژن و برهم کنش های واندروالس را نشان داد، ولی نقش برهم کنش های آب گریزی به دلیل حضور گروه ایمین در ساختار کمپلکس و مقدار کوچک DS بی اهمیت نیست. تغییرهای ساختاری طی برهم کنش کمپلکس روی با دو پرروتئین مورد مطالعه با روش های فلورسانس هم زمان و سه بعدی و همچنین، دورنگ نمایی حلقوی مورد بررسی قرار گرفت. نتیجه های فلورسانس همزمان نشان داد که در حین برهم کنش کمپلکس با HSA و BSA تغییر قطبیت محسوسی در اطراف باقی مانده تریپتوفان رخ نمی دهد در حالی که در اطراف باقی مانده تیروزین قطبیت تغییر می کند. بررسی طیف سنجی دورنگ نمایی دورانی نیز کاهش محتوای مارپیچ آلفا در ساختار هر دو پروتئین را نشان می دهد. نتیجه های این پژوهش تایید می کند که برهم کنش کمپلکس روی در هر دو پروتئین به تقریب مشابه است. بنابراین، گاهی می توان در مطالعه های دارویی به جای پروتئین انسانی از هم خانواده حیوانی آن استفاده کرد. Manuscript profile