تأثیر پروتئین خام پلاسمای سمینال گاوی روی انجماد اسپرم بز
Subject Areas : Camel
ت. وایو سوپرایوگی
1
(
Department of Reproduction, Faculty of Veterinary, Airlangga University, Surabaya, East Java, Indonesia
)
س. سوسیلواتی
2
(
Department of Reproduction, Faculty of Veterinary, Airlangga University, Surabaya, East Java, Indonesia
)
Keywords: زنده مانی, تحرک, پروتئین خام پلاسمای سمینال گاوی, سیتوکروم C,
Abstract :
این پژوهش با هدف بهبود کیفیت انجماد اسپرم بز برای تلقیح مصنوعی توسط اضافه کردن پروتئین خام پلاسمای سمینال گاوی انجام شد. اسپرم از گاوها جمع‌آوری شد و برای به‌دست آوردن پلاسمای سمینال سانتریفیوژ شد. سپس برای به‌دست آوردن پروتئین خام تخلیص شد. رقیقکننده استفاده شده در این پژوهش زرده تخم مرغ بود. سه گروه وجود داشت، گروه شاهد بدون پروتئین خام (P0)؛ اضافه کردن 2.5 میلی‌گرم پروتئین خام به ازای میلی‌لیتر رقیقکننده (P1)؛ و اضافه کردن 5 میلی‌گرم پروتئین خام به ازای میلی‌لیتر رقیقکننده (P2). نتایج نشان دادند که P1 بیشترین درصد حرکت پیش‌رونده و زنده‌مانی را داشت. در این بین، P1 کمترین درصد بیان سیتوکروم C را داشت. کمترین درصد بیان سیتوکروم C نشان می‌دهد که میتوکندری عملکرد خوبی دارد. بنابراین، با اضافه کردن 2.6 میلی‌گرم پروتئین خام به ازای میلی‌لیتر رقیقکننده، کیفیت اسپرم فریز شده بز به لحاظ جنبایی اسپرم، زنده‌مانی، و بیان سیتوکروم C در اسپرماتوزوآ می‌تواند بهبود یابد.
Aulani’am. (2005). Protein dan analisisnya. Citra Mentari Group, Malang, Indonesia.
Bansal A.K. and Bilaspuri G.S. (2010). Impacts of oxidative stress and antioxidants on semen functions. Vet. Med. Int. 2011, 1-7.
Beatriz B., R-Perez P., Gallego M., Tato A., Osada J., Muino B. and Cebrian P. (2000). Seminal plasma proteins revert the cold shock damage on ram sperm membrane. Biol. Reprod. 63, 1531-1537.
Bergeron A., Villemure M., Lazure C. and Manjunath P. ( 2005). Isolation and characterization of the major proteins of ram seminal plasma. Mol. Reprod. Dev. 71, 461-470.
Blesbois E. (2007). Current status in avian semen cryopreservation. World’s J. Poult. Sci. 63, 213-222.
Castro L.S., Hamilton T.R.S., Mendes C.M., Nichi M., Barnabe V.H., Visintin V. and Assumpcao M.E.O.A. (2016). Sperm cryodamage occurs after rapid freezing phase: Flow cytometry approach and antioxidant enzymes activity at different stages of cryopreservation. J. Anim. Sci. Biotechnol. 7, 17-27.
Crompton M., Virji S. and Ward J.M. (1998). Cyclophilin-D binds strongly to complexes of the voltage-dependent anion channel and the adenine nucleotide translocase to form the permeability transition pore. European J. Biochem. 258, 729-735.
Evans G. and Maxwell M.W.C. (1987). Salomon’s Artificial inSemination of Sheep and Goat. Butherworths, Sydney, Australia.
Gazali M. and Tambing S.N. (2002). Kriopreservasi sel spermatozoa. Hayati. 9, 27-32.
Gurler H., Malama E., Heppelmann M., Calisici O., Leiding C., Kastelic J.P. and Bollwein H. (2016). Effects of cryopreservation on sperm viability, synthesis of reactive oxygen species and DNA damage of bovine sperm. Theriogenology. 86, 562-571.
Kassai M. (1996). Simple and efficient methods for vitrification of mammalian embryos. Anim. Reprod. Sci. 42, 67-75.
Kumar S., Sathwara N., Autam A.K.G., Garwal K.A., Shah B., Kulkarni P.K., Patel K., Patel A., Vave L.M., Parikh D.J. and Saiyed H.N. (2005). Semen quality of industrial workers occupationally exposed to chromium. J. Occup. Health. 47, 424-430.
Lessard C., Parent S., Leclerc P., Bailey J.L. and Sullivan R. (2000). Cryopreservation alters the levels of the bull sperm surface protein P25b. J. Androl. 21, 700-707.
Li L.Y., Luo X. and Wang X. (2001). Endonuclease G is an apoptotic DNAse when released from mitochondria. Nature. 412, 95-99.
Lumongga Z. (2008). Interpretasi Mikroskopis Jaringan Dari Biopsi Hati. USU Repository, Medan, Indonesia.
Manjunath P., Chandomet L., Leblonde L. and Denoyers L. (1993). Major proteins of bovine seminal vesicles bind to Spermatozoa. Biol. Reprod. 50, 27-32.
Mugbal D.H., Ahmad I., Muhamad S.M., Fazal W., Umer F., Syed A.M. and Amjad R. (2018). Effect of osmotic pressure an spermatozoa characteristics of cryopreserved buffalo bull (Bubalus bubalus) semen. J. Appl. Anim. Res. 46(1), 274-277.
Naz R.K. and Rajesh P.B. (2004). The role of tyrosin phosphorylation in sperm capacitation / acrosome reaction. Reprod. Biol. Endocrinol. 2, 75-78.
O’Flaherty C., de Lamirande E. and Gagnon C. (2006). Positive role of reactive oxygen species in mammalian sperm capacitation: Triggering and modulation of phosphorylation events. Free Radical Biol. Med. 41, 528-540.
Peterson Q.P., Goode D.R., West D.C., Botham R.C. and Hergenrother P.J. (2010). Preparation of the caspase -3/-7 substrate Ac-DEVD-pNA by solution-phase peptide synthesis. Nat. Protoc. 5, 294-302.
Roncoletta M., Morani E.D.S.C., Franschesini P.H. and Ramos P.R.R. (2000). Caracterização da proteína 26 kDa do plasma seminal e sua relação com a congelabilidade do sêmen de touros. Arq. Fac. Vet. UFRGS. 28, 323-332.
Santoso S. and Fandy T. (2001). Riset Pemasaran: Konsep dan Aplikasi Dengan SPSS. Gramedia, Jakarta, Indonesia.
Sinha M.P., Sinha A.K. and Singh B.K. (1996). The Effect of glutathione on motility, enzyme leakage, and fertility of frozen goat semen. J. Anim. Reprod. Sci. 41, 237-243.
Susilowati S., Hardijanto T., Suprayogi T.W., Sardjito T. dan Hernawati T. (2010). Buku Petunjuk Praktikum Fakultas Kedokteran Hewan. Airlangga University Press, Surabaya, Indonesia.
Toelihere M.R. (1985). Inseminasi Buatan Pada Ternak. Angkasa Bandung, Bandung, Indonesia.
Ustuner B., Zekarya N., Selim Al C., Mehmet B., Toser T., Hakan S. and Mustafa K.S. (2015). Effect of freezing rate on goat sperm morphology and DNA integrity. Turkish J. Vet. Anim. Sci. 39, 110-114.
Wang S. and El-Deiry W.S. (2004). Cytochrom C: A crosslink between the mitochondria and the endoplasmic reticulum in calcium-dependent apoptosis. Cancer Biol. Ther. 3(1), 44-46.
Wach-Gigax L., Buger D., Malana E., Bollein H., Fleisch A. and Jeannerat R. (2017). Seasonal changes of DNA fragmentation and quality of raw and cold stored stallion spermatozoa. Theriogenology. 99, 98-104.
