تحلیل و بررسی کنفورماسیونی دی‌پپتید محافظت شده For-L-Ser-L-Ala-NH2 با استفاده از محاسبات کوانتومی: مطالعه‌ای به روش DFT
محورهای موضوعی : شیمی کوانتومی و اسپکتروسکوپیبهزاد چهکندی 1 , رضوان محمدآبادی 2 , مهدی نکوئی 3
1 -
2 - دانشگاه ازاد اسلامی واحد شاهرود
3 - دانشگاه ازاد اسلامی واحد شاهرود
کلید واژه: زنجیر جانبی, نقشه راماچاندران, کلمات کلیدی: دی‌پپتید, DFT, For-Ser-Ala-NH2,
چکیده مقاله :
ددر این مطالعه کنفورماسیون‌های مختلف دی‌پپتید For-Ser-Ala-NH2 با استفاده از روشDFT درسطح محاسباتی B3LYP/6-31G(d) مورد بررسی و تحلیل قرار گرفته است. بدین منظور 54 کنفورماسیون حاصل از تغییر زوایای دووجهی زنجیر جانبی سرین و زنجیر اصلی دی‌پپتید Ser-Ala ( و ) را بهینه نموده و با استفاده از محاسبات فرکانس در سطح مشابه ساختارهای پایدار و مقادیر ترمودینامیکی مربوطه بدست آمده-اند. از بین 54 کنفورماسیون‌های مورد بررسی در این پژوهش، 35 کنفورماسیون یافت شدند و 19 کنفورماسیون یافت نشدند. کنفورمرهایی که یافت نشدند به ساختار هندسی دیگری با سطح انرژی پایین‌تر و پایدارتر مهاجرت نموده‌اند. از بین 35 کنفورماسیون یافت شده پایدارترین و ناپایدارترین کنفورماسیون بوده که اختلاف انرژی نسبی بین این دو 64/14 کیلوکالری بر مول است. همچنین از میان 19 کنفورماسیون یافت نشده با ساختارهای کلی و ، مهاجرت به کنفورمر برای باقیمانده‌های سرین و آلانین، بیشترین مهاجرت بوده است، به عبارتی کنفورمر باعث پایداری بیشتر ساختار دی‌پپتید می‌شود. کلمات کلیدی: دی‌پپتید، For-Ser-Ala-NH2 ، نقشه راماچاندران، زنجیر جانبی ، DFT .
IIn this study conformational analysis of HCO-Ser-Ala-NH2 dipeptide were performed using DFT method at the B3LYP/6-31G(d) level of theory. For this purpose 54 conformations of serine-alanine protected dipeptide that derived from varying the backbone and sidechain dihedral angles ( and ), were optimized. Then by using frequency calculations at the same level of calculations the stable conformers and thermodynamic values were obtained. Of the 54 considered conformations in this research, 35 conformations were found and 19 conformers were not found. Those that were not found have converged to a different geometry of lower energy and greater stability. Among 35 found conformers the and have the lowest and highest relative energy respectively, therefore are the most stable and unstable conformers respectively. The relative energy of is 14.64 kcalmol-1. The migration pattern show that of the 19 not found conformers with and general structures, migration to is more favorable. Keywords: Dipeptide model; For-Ser-Ala-NH2; Ramachandran plot; sidechain; DFT.
_||_