بررسی خواص آنتی اکسیدانی و تاثیر عصاره اتانولی ریزجلبک Cyanothece sp. بر ساختار و فعالیت آنزیم کاتالاز
محورهای موضوعی : گیاهان دارویی
طاهره شهرکی
1
,
سمیه شهرکی
2
,
ملیحه خسروی
3
,
ابوالقاسم مرادقلی
4
1 - بخش تحقیقات زراعی و باغی، مرکز تحقیقات و آموزش کشاورزی و منابع طبیعی سیستان، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، زابل، ایران
2 - استاد دانشگاه زابل
3 - بخش گیاهپزشکی، مرکز تحقیقات کشاورزی و منابع طبیعی سیستان. سازمان تحقیقات آموزش و ترویج کشاورزی، زاهدان ، ایران
4 - بخش تحقیقات زراعی و باغی، مرکز تحقیقات و آموزش کشاورزی و منابع طبیعی سیستان، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، زابل، ایران
کلید واژه: عصاره گیری, ریزجلبک Cyanothece sp., آنزیم کاتالاز, آنتی اکسیدان ,
چکیده مقاله :
جلبک‌های دریایی حاوی ترکیبات مختلفی هستند که به عنوان آنتی‌اکسیدان عمل می‌کنند و به محافظت از سلول‌ها در برابر آسیب‌های اکسیداتیو کمک می‌کنند. در این تحقیق خواص آنتی اکسیدانی و تاثیر عصاره اتانولی ریزجلبک Cyanothece sp. بر ساختار و فعالیت آنزیم کاتالاز کبد گاوی (CAT) با استفاده از روش های طیف سنجی UV-Vis، فلورسانس و دورنگ نمایی دورانی (CD) مورد ارزیابی قرار گرفت. ریزجلبک Cyanothece sp. در شهریور 1403 در رویشگاه طبیعی سواحل دریای عمان جمع آوری و عصاره آن با استفاده از روش ماسراسیون در حلال اتانول استخراج گردید. بررسی فعالیت آنتی اکسیدانی عصاره اتانولی با استفاده از رادیکال آزاد DPPH انجام شد و نشان داد که ظرفیت آنتی اکسیدانی عصاره اتانولی (در غلظت 250 میکرو گرم بر لیتر) در زمان انکوباسیون 30 و 60 دقیقه به ترتیب 21/51 و 37/53% است. در مقایسه با آنتی اکسیدان استاندارد ویتامین c (درصد مهار پس از 30 و 60 دقیقه زمان انکوباسیون: 1/69 و 5/72%) ظرفیت آنتی اکسیدانی عصاره اتانولی قابل توجه بود. عصاره اتانولی توانست فعالیت کاتالیستی آنزیم کاتالاز را مهار کند بطوریکه در حضور غلظت 80 میکرو گرم بر لیتر عصاره، فعالیت آنزیم به 14/56% از فعالیت اولیه خود رسید. نتایج طیفسنجی فلورسانس وجود برهمکنشهای هیدروفوب بین آنزیم کاتالاز و ترکیبات موجود در عصاره اتانولی را تایید کرد و نشان داد که این ترکیبات می‌توانند نشر فلورسانس آنزیم را به کمک مکانیسم خاموشسازی از نوع پویا خاموش نماید. طی فرایند برهمکنش میان عصاره و ترکیبات موجود در عصاره اتانولی، ساختار دوم کاتالاز تغییر کرد و مقادیر مارپیچ آلفا و صفحات بتا کاهش یافت؛
Seaweeds contain various compounds that act as antioxidants and help protect cells against oxidative damage. In this study, the antioxidant properties and the effect of Cyanothece sp. microalgae extract on the structure and activity of bovine liver catalase (CAT) enzyme were evaluated using UV-Vis, fluorescence, and circular dichroism (CD) spectroscopy methods. Seaweed was collected in Shahrivar 1403 in its natural habitat on the coast of the Oman Sea and its extract was extracted using the maceration method in ethanol solvent. The antioxidant activity of the ethanol extract was determined using the DPPH method and showed that the antioxidant capacity of the ethanol extract (at a concentration of 250 μg/L) was 51.21 and 53.37% at incubation times of 30 and 60 minutes, respectively. Compared to the standard antioxidant vitamin C (inhibition percentage after 30 and 60 minutes of incubation time: 69.1 and 72.5%), the antioxidant capacity of the ethanol extract was significant. The ethanol extract was able to inhibit the catalytic activity of the catalase enzyme, so that in the presence of a concentration of 80 μg/L of the extract, the enzyme activity reached 14.56% of its initial activity. The results of fluorescence spectroscopy confirmed the presence of hydrophobic interactions between the catalase enzyme and the compounds present in the ethanol extract and showed that these compounds can quench the fluorescence emission of the enzyme with the help of a dynamic quenching mechanism. During the interaction process between the extract and the compounds present in the ethanol extract, the secondary structure of catalase changed and the amounts of alpha helices and beta sheets decreased;
[1] M. Mendili, A. Khadhri, Chlorophylls: The Verdant World of Photosynthetic Pigments, Microbial Colorants: Chemistry, Biosynthesis and Applications (2025) 223-239.
[2] R. Anburaj, K. Kathiresan, C. Prasannakumar, Exploring the depths: A comprehensive review of marine algae, RECENT TRENDS IN 176 (2024).
[3] N.G. Carr, B.A. Whitton, The biology of cyanobacteria, Univ of California Press1982.
[4] Q. Hu, M. Sommerfeld, E. Jarvis, M. Ghirardi, M. Posewitz, M. Seibert, A. Darzins, Microalgal triacylglycerols as feedstocks for biofuel production: perspectives and advances, The plant journal 54 (2008) 621-639.
[5] T.M. Mata, A.A. Martins, N.S. Caetano, Microalgae for biodiesel production and other applications: a review, Renewable and sustainable energy reviews 14 (2010) 217-232.
[6] D.M. Small, J.S. Coombes, N. Bennett, D.W. Johnson, G.C. Gobe, Oxidative stress, anti‐oxidant therapies and chronic kidney disease, Nephrology 17 (2012) 311-321.
[7] M.D. Jelic, A.D. Mandic, S.M. Maricic, B.U. Srdjenovic, Oxidative stress and its role in cancer, Journal of cancer research and therapeutics 17 (2021) 22-28.
[8] S. Soleimani, Antioxidant compounds with antioxidant properties in seaweed and their application in various industries, Journal of Plant Process and Function (2022) 77-98.
[9] W. Zhang, T. Negoro, K. Satoh, Y. Jiang, K. Hashimoto, H. Kikuchi, H. Nishikawa, T. Miyata, Y. Yamamoto, K. Nakano, Synergistic cytotoxic action of vitamin C and vitamin K3, Anticancer research 21 (2001) 3439-3444.
[10] K. Shahraki, S. Shahraki, Z.S. Nezami, H.S. Delarami, New acetohydrazide-based Schiff base complexes with the ability to enhance catalase activity, Inorganic Chemistry Communications 163 (2024) 112318.
[11] S. Shahraki, H.S. Delarami, Z. Razmara, A. Heidari, Tracking the binding site of anticancer drug fluxoridin with Fe-related proteins to achieve intelligent drug delivery, Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy 306 (2024) 123569.
[12] S. Shahraki, E. Dehghanian, K. Shahraki, Evaluation of anticancer capacity, catalase interactions, molecular docking, and antioxidant studies of some diamagnetic (Pd, Pt, and Zn) Schiff base complexes, Inorganica Chimica Acta 581 (2025) 122642.
[13] S. Shahraki, T. Shahraki, Investigation of antioxidant, anti-bacterial properties and binding to humanserum albumin in the Cressa cretica L. grown in the Sistan region, (2018).
[14] S. Shahraki, F. Shiri, H. Mansouri-Torshizi, J. Shahraki, Characterization of the interaction between a platinum (II) complex and human serum albumin: spectroscopic analysis and molecular docking, Journal of the Iranian Chemical Society 13 (2016) 723-731.
[15] D. Wu, J. Wang, D. Liu, Y. Zhang, X. Hu, Computational and spectroscopic analysis of interaction between food colorant citrus red 2 and human serum albumin, Scientific reports 9 (2019) 1-8.
[16] M.R. Eftink, C.A. Ghiron, Fluorescence quenching studies with proteins, Analytical biochemistry 114 (1981) 199-227.
[17] H. Kabeer, S. Hanif, A. Arsalan, S. Asmat, H. Younus, M. Shakir, Structural-dependent N, O-donor imine-appended Cu (II)/Zn (II) complexes: Synthesis, spectral, and in vitro pharmacological assessment, ACS omega 5 (2020) 1229-1245.
[18] H. Nouri, H. Mansouri-Torshizi, S. Shahraki, Exploring the functional changes and binding mechanism of bovine liver catalase in the presence of Schiff base complexes. Comprehensive spectroscopic studies, Journal of the Iranian Chemical Society 18 (2021) 3281-3294.
[19] R. Yekta, G. Dehghan, S. Rashtbari, N. Sheibani, A.A. Moosavi‐Movahedi, Activation of catalase by pioglitazone: Multiple spectroscopic methods combined with molecular docking studies, Journal of Molecular Recognition 30 (2017) e2648.
[20] A. Divsalar, M.J. Bagheri, A.A. Saboury, H. Mansoori-Torshizi, M. Amani, Investigation on the interaction of newly designed anticancer Pd (II) complexes with different aliphatic tails and human serum albumin, The journal of physical chemistry B 113 (2009) 14035-14042.
[21] F. He, J. Wan, S. Chu, X. Li, W. Zong, R. Liu, Toxic mechanism on phenanthrene-triggered cell apoptosis, genotoxicity, immunotoxicity and activity changes of immunity protein in Eisenia fetida: Combined analysis at cellular and molecular levels, Science of the Total Environment 819 (2022) 153167.
[22] R. Zhang, Q. Wu, R. Liu, Characterizing the binding interaction between ultrafine carbon black (UFCB) and catalase: electron microscopy and spectroscopic analysis, RSC advances 7 (2017) 42549-42558.
[23] C.A. de Haan, P.J. Rottier, Molecular interactions in the assembly of coronaviruses, Advances in virus research 64 (2005) 165-230.
[24] S. Shahraki, M.H. Majd, A. Heydari, Novel tetradentate Schiff base zinc (II) complex as a potential antioxidant and cancer chemotherapeutic agent: Insights from the photophysical and computational approach, Journal of Molecular Structure 1177 (2019) 536-544.
[25] C. He, M.H. Majd, F. Shiri, S. Shahraki, Palladium and platinum complexes of folic acid as new drug delivery systems for treatment of breast cancer cells, Journal of Molecular Structure 1229 (2021) 129806.
[26] S. Gurusamy, K. Krishnaveni, M. Sankarganesh, R.N. Asha, A. Mathavan, Synthesis, characterization, DNA interaction, BSA/HSA binding activities of VO (IV), Cu (II) and Zn (II) Schiff base complexes and its molecular docking with biomolecules, Journal of Molecular Liquids 345 (2022) 117045.
[27] I. Singh, V. Luxami, K. Paul, Spectroscopy and molecular docking approach for investigation on the binding of nocodazole to human serum albumin, Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy 235 (2020) 118289.
[28] J. Liu, J. Tian, W. He, J. Xie, Z. Hu, X. Chen, Spectrofluorimetric study of the binding of daphnetin to bovine serum albumin, Journal of pharmaceutical and biomedical analysis 35 (2004) 671-677.
