بررسی تاثیر ترانسچالکون بر روی فیبریلاسیون پروتئین انسولین
الموضوعات : فصلنامه زیست شناسی جانوری
ماریا امیدی شاهسوندی
1
(گروه بیولوژی، واحد علوم و تحقیقات، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران)
پریچهره یغمایی
2
(گروه بیولوژی، واحد علوم و تحقیقات، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران)
شهین احمدیان
3
(مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک تهران، دانشگاه تهران، تهران، ایران)
آزاده ابراهیم حبیبی
4
(مرکز تحقیقات غدد درن ریز و متابولیسم، دانشگاه علوم پزشکی تهران، تهران، ایران)
الکلمات المفتاحية: انسولین, کنگورد, داکینگ, تجمعات آمیلوئیدی, ترانسچالکون, ترکیبات آروماتیک, تیوفلاوینS,
ملخص المقالة :
فیبریل های آمیلوئیدی تجمعات رشته مانندی هستند که از باز شدن ساختار طبیعی و بدتاخوردگی انواع مختلف پپتیدها و پروتئین ها بوجود می آیند. این تجمعات آمیلوئیدی با برخی از بیماری ها نظیر بیماری های تحلیل برنده عصبی و سیستماتیک از قبیل آلزایمر، پارکینسون و دیابت نوع دو در ارتباط می باشند. هدف از این مطالعه بررسی اثرات مهاری ترانسچالکون در مهار فرایند فیبریلاسیون انسولین (پروتئین مدل) می باشد. در مرحله اول با استناد به مطالعات انجام شده، شرایط مناسب برای تشکیل فیبریل های آمیلوئیدی برای پروتئین مدل مد نظر ما فراهم شد. سپس پپتید انسولین در حضور و عدم حضور ترانسچالکون به مدت 24 ساعت در شرایط تشکیل تجمعات آمیلوئیدی انکوبه شد و فیبریل های تشکیل شده با تکنیک های مختلف از جمله مطالعه تغییرات جذب نوری کنگورد با تکنیک اسپکتروسکوپی، تصاویر حاصل از میکروسکوپ الکترونی گذاره (TEM) و تصویربرداری و آنالیز تجمعات آمیلوئیدی با میکروسکوپ فلورسان بررسی شدند در نهایت، با استفاده از روش داکینگ مولکولی توسط نرم افزار AutoDock برهمکنش های احتمالی ترکیب ترانسچالکون با پپتید انسولین تحلیل شد. نتایج حاصل از پژوهش، کاهش قابل ملاحظه تجمعات آمیلوئیدی را در نمونه تغییر داده شده نسبت به نمونه شاهد نشان داد.
_||_