تهیه و شناسایی نانوذرات نقره عاملدارشده با 4-بنزنسولفونامیدتیوفنل و بررسی پیوند آن با دیاکسیریبونوکلوئیک اسید(DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA) و سرم آلبومین گاوی (BSA) به روشهای متفاوت طیفنورسنجی
الموضوعات :فرشته امیری 1 , مرضیه صادقی 2 , طاهره شکری 3
1 - دانش آموخته کارشناسی ارشد، دانشگاه پیام نور، مرکز خوی، ایران
2 - استادیار شیمی تجزیه، دانشکده شیمی، دانشگاه رازی، کرمانشاه، ایران
3 - دانشجوی کارشناسی ارشد تجزیه ، دانشکده شیمی، دانشگاه رازی، کرمانشاه، ایران
الکلمات المفتاحية: DNA, سرم آلبومین گاوی, سرم آلبومین انسانی, نانوذرات نقره عاملدارشده باBSATP, مطالعات اسپکتروسکوپی, داکینگ مولکولی,
ملخص المقالة :
نانوذه های نقره عاملدارشده با 4-بنزنسولفونامیدتیوفنل (BSATP-AgNPs) تهیه و تشکیل نانوذرات BSATP-AgNPs با روشهای طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه (FTIR)، طیف های رزونانس مغناطیسی (1H NMR)، میکروسکوپی عبوری الکترونی (TEM) و طیفنورسنجی UV-Vis شناسایی شد. برهم کنش نانوذرات با دیاکسیریبونوکلوئیک اسید (DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA ) و سرم آلبومین (BSA) گاوی با روش های طیفنورسنجی UV-Vis، طیف سنجی فلورسانس، طیف دورنگنمایی دورانی (CD)، اندازهگیری گرانروی و داکینک مولکولی بررسی شد. دادههای طیفی دورنگنمایی دورانی نشان داد که پیوند نانوذرات با DNA منجر به تغییر در ساختار DNA میشود که نشاندهنده حالت پیوند شیار جزیی است. در فلورسانس نانوذره های BSATP-AgNPs در حضور مقادیر متفاوت DNA کاهش شدت مشاهده شد. عاملهای ترمودینامیکی نشان داد که پیوند یونی نقش اصلی را در پیوند نانوذرات به DNA دارند. مطالعه های داکینگ مولکولی نیز حاکی از وجود شیار جزئی پیوند است. با توجه به نتایج و دادههای آزمایشی، برهم کنش قابلتوجهی بین نانوذرات BSATP-AgNPs با HSA و BSA مشاهده شد. نتایج دادههای CD نشان داد که صورتبندی مولکولهای HSA و BSA بهطور قابلتوجهی در حضور نانوذرات BSATP-AgNPs تغییر میکند. مقادیر ΔH0 منفی و ΔS0 مثبت نشان داد که برهم کنش عمده بین نانوذرات و HSA پیوند های هیدروژنی و نیروهای ضعیف واندروالس است. افزونبراین، با توجه به دادههای ترمودینامیکی (آنتالپی منفی و تغییرات آنتروپی مثبت)، آبگریزی نقش پایهای در پیوند نانوذرات به BSA ایفا کرده است. نتایج آزمایش های رقابتی نشاندهنده های جایگاه پیوند تایید کرد که نانوذرات BSATP-AgNPs به سرم آلبومین انسانی در مکان I زیرگروه IIA و به BSA در مکان II پیوند شده است. نانوذه های نقره عاملدارشده با 4-بنزنسولفونامیدتیوفنل (BSATP-AgNPs) تهیه و تشکیل نانوذرات BSATP-AgNPs با روشهای طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه (FTIR)، طیف های رزونانس مغناطیسی (1H NMR)، میکروسکوپی عبوری الکترونی (TEM) و طیفنورسنجی UV-Vis شناسایی شد. برهم کنش نانوذرات با دیاکسیریبونوکلوئیک اسید (DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA ) و سرم آلبومین (BSA) گاوی با روش های طیفنورسنجی UV-Vis، طیف سنجی فلورسانس، طیف دورنگنمایی دورانی (CD)، اندازهگیری گرانروی و داکینک مولکولی بررسی شد. دادههای طیفی دورنگنمایی دورانی نشان داد که پیوند نانوذرات با DNA منجر به تغییر در ساختار DNA میشود که نشاندهنده حالت پیوند شیار جزیی است. در فلورسانس نانوذره های BSATP-AgNPs در حضور مقادیر متفاوت DNA کاهش شدت مشاهده شد. عاملهای ترمودینامیکی نشان داد که پیوند یونی نقش اصلی را در پیوند نانوذرات به DNA دارند. مطالعه های داکینگ مولکولی نیز حاکی از وجود شیار جزئی پیوند است. با توجه به نتایج و دادههای آزمایشی، برهم کنش قابلتوجهی بین نانوذرات BSATP-AgNPs با HSA و BSA مشاهده شد. نتایج دادههای CD نشان داد که صورتبندی مولکولهای HSA و BSA بهطور قابلتوجهی در حضور نانوذرات BSATP-AgNPs تغییر میکند. مقادیر ΔH0 منفی و ΔS0 مثبت نشان داد که برهم کنش عمده بین نانوذرات و HSA پیوند های هیدروژنی و نیروهای ضعیف واندروالس است. افزونبراین، با توجه به دادههای ترمودینامیکی (آنتالپی منفی و تغییرات آنتروپی مثبت)، آبگریزی نقش پایهای در پیوند نانوذرات به BSA ایفا کرده است. نتایج آزمایش های رقابتی نشاندهنده های جایگاه پیوند تایید کرد که نانوذرات BSATP-AgNPs به سرم آلبومین انسانی در مکان I زیرگروه IIA و به BSA در مکان II پیوند شده است.
[1] Opar, A; Nat. Rev. Drug Discov. 8(6), 437-8, 2009.
[2] Yezhelyev, M.V; Gao, X.; Xing, Y.; Al-Hajj, A.; Nie, S.; O’Regan, R.M.; Lancet Oncol. 7, 657-667, 2006.
[3] Choi, Y.H; Han, H.K.; J. Pharm. Investig. 48, 43–60, 2018.
[4] CHAN, H.K.; Adv. Drug Deliver. Rev. 63(6), 405-40, 2011.
[5] Russell, A.D.; Hugo, W.B.; “7 Antimicrobial activity and action of silver”, Progress in Medicinal Chemistry, Elsevier, UK, 1994.
[6] Lee, S.H.; Jun, B.H.; Int. J. Mol. Sci. 20, 865-889, 2019,
[7] Chugh, H.; Sood, D.; Chandra, I.; Tomar, V.; Dhawan, Chandra, G.; Artif. Cells Nanomed. Biotechnol, 46, 1210-1220, 2018.
[8] Ravindran, A.; Chandran, P.; Khan, S.S.; Colloids Surf. B 105, 342–352, 2013.
[9] Basu, S.; Jana, S.; Pande, S.; Pal, T.; J. Colloid Interface Sci. 321, 288–293, 2008.
[10] Zheng, J.; Wu, X.; Wang, M.; Ran, D.; Xu, W.; Yang, J.; Talanta 74, 526–532, 2008.
[11] Rutkauskas, K.; Zubrienė, A.; Tumosienė, I.; Kantminienė, K.; Kažemėkaitė, M.; Smirnov, A.; Kazokaite, J.; Mourkunaite, V.; Capkauskaite, E.; Manakova, E.; Grazulis, S.; Zigmuntas, J.B.; Matulis, D.; Anhydrases Molecules 19, 17356-17380, 2014.
[12] Kalgutkar, A.S; JONES, R.M.; Sawant, A; “Sulfonamide as an essential functional group in drug design (Chap. 5)” in “Metabolism, Pharmacokinetics and Toxicity of Functional Groups: Impact of Chemical Building Blocks on ADMET, Edited by Dennis, A.S.”, Royal Society of Chemistry, UK, 2010.
[13] Kordestani, D.; Ph.D Thesis, Razi University, Kermanshah, Iran, 2013.
[14] Akdi, K.; Vilaplana, R.A.; Kamah, S.; González-Vílchez, F.; J. Inorg. Biochem. 99(6), 1360-1368, 2005.
[15] Amendola, V.; Bakr, O.M.; Stellacci, F.; Plasmonics 5(1), 85–97, 2010.
[16] Asker, F.W; Mahamad, Z.Z.; Eliwei, A.G.; Nief, O.A; Int. J Appl. Chem. 13(2), 169-177, 2017.
[17] Başar, E; Tunca, E; Bülbül, M; Kaya, M; J Enzyme Inhib. Med. Chem. 31(6), 1356–1361, 2016.
[18] Liu, Z.C.; Wang, B.D.; Yang, Z.Y.; Li, Y.; Qin, D.D.; Li, T.R.; Europ J Med. Chem. 44, 4477-4484, 2009.
[19] Shahabadi, N.; Amiri, S.; Zhaleh, H.; J Coord. Chem. 73, 1-17, 2020.
[20] Shi, S.; Liu, J.; Li, J.; Zheng, K.C.; Huang, X.M.; Tan, C.P.; Chen, L.M.; Ji, L.N.; J. Inorg. Biochem. 100, 385-395, 2006.
[21] Kumar, K.A.; Reddy, K.L.; Satyanaryana, S.; Transit. Metal Chem. 35, 713-720, 2010.
[22] Wolfe, A.R.; Meehan, T.; Nucleic Acids Res. 22, 3147-3150, 1994.
[23] Jalali, F.; Dorraji, P.; J. Pharm. Biomed. Anal. 70, 598-601, 2012.
[24] Kashanian, S.; Zeidali, S.H.; DNA Cell Biol. 30, 499-505, 2011.
[25] Lakowicz, J.R.; “Principles of fluorescence spectroscopy 2nd Ed.”, Springer, USA, 2013.
[26] Ross, P.D.; Subramanian, S.; Biochemistry 20, 3096-3102, 1981.
[27] Sahabadi, N.; Maghsudi, M.; Dyes and Pigm. 96(2), 377-382, 2013.
[28] Patra, A.K.; Nethaji, M.; Chakravarty, A.R.; J. Inorg. Biochem. 2007, 101(2), 233-244.
[29] Ahmadi, F.; Alizadeh, A.A.; Bakhshandeh, F.; Jafari, B.; Khodadadian, M.; Food Chem. Toxicol. 48(1), 29-36, 2010.
[30] Yang, H.; Xing-Ming W.; J. Mol. Struct. 1036, 51-55, 2013.
[31] Freifelder, D.M.; “Physical biochemistry: Applications to biochemistry and molecular biology”, 2nd Edition, Amazon Book, USA, 1982.
[32] Silverman, R.B.; Holiaday, M.W.; The organic chemistry of drug design and drug action. Academic press, 2014.
[33] Neidle, S. Nat. Prod. Rep. 18(3), 291-309, 2001.
[34] Shahabadi, N.; Hadidi, S.; Feizi, F.; Spectrochimica Acta A 138, 169–175, 2015.
[35] Abou-Zied, O.K; Al-Shishi, O.I.K; J. Am. Chem. Soc. 130 (32), 10793-10801, 2008.
[36] Permyakov, E.A.; Luminescent spectroscopy of proteins, CRC Press, USA, 1992.
[37] Keizer, J.; J. Am. Chem. Soc. 105, 1494-1498, 1983.
[38] Eftink, M.R.; Ghiron, C.A.; Biochemistry 16(25), 5546-5551, 1977.
[39] Boaz, H.; Rollefson, G.K.; J. Am. Chem. Soc. 72(8), 3435-3443, 1950.
[40] Dufour, C.; Dangles, O.; Biochim. Biophys. Acta (BBA), 1721(1), 164-173, 2005.
[41] Förster, T.; J. Biomed. Optics 17(1), 0110021-01100210, 2012.
[42] Greefield, N.J.; Fasman, G.D.; Biochemistry 8(10), 4108- 4116, 1969.
_||_[1] Opar, A; Nat. Rev. Drug Discov. 8(6), 437-8, 2009.
[2] Yezhelyev, M.V; Gao, X.; Xing, Y.; Al-Hajj, A.; Nie, S.; O’Regan, R.M.; Lancet Oncol. 7, 657-667, 2006.
[3] Choi, Y.H; Han, H.K.; J. Pharm. Investig. 48, 43–60, 2018.
[4] CHAN, H.K.; Adv. Drug Deliver. Rev. 63(6), 405-40, 2011.
[5] Russell, A.D.; Hugo, W.B.; “7 Antimicrobial activity and action of silver”, Progress in Medicinal Chemistry, Elsevier, UK, 1994.
[6] Lee, S.H.; Jun, B.H.; Int. J. Mol. Sci. 20, 865-889, 2019,
[7] Chugh, H.; Sood, D.; Chandra, I.; Tomar, V.; Dhawan, Chandra, G.; Artif. Cells Nanomed. Biotechnol, 46, 1210-1220, 2018.
[8] Ravindran, A.; Chandran, P.; Khan, S.S.; Colloids Surf. B 105, 342–352, 2013.
[9] Basu, S.; Jana, S.; Pande, S.; Pal, T.; J. Colloid Interface Sci. 321, 288–293, 2008.
[10] Zheng, J.; Wu, X.; Wang, M.; Ran, D.; Xu, W.; Yang, J.; Talanta 74, 526–532, 2008.
[11] Rutkauskas, K.; Zubrienė, A.; Tumosienė, I.; Kantminienė, K.; Kažemėkaitė, M.; Smirnov, A.; Kazokaite, J.; Mourkunaite, V.; Capkauskaite, E.; Manakova, E.; Grazulis, S.; Zigmuntas, J.B.; Matulis, D.; Anhydrases Molecules 19, 17356-17380, 2014.
[12] Kalgutkar, A.S; JONES, R.M.; Sawant, A; “Sulfonamide as an essential functional group in drug design (Chap. 5)” in “Metabolism, Pharmacokinetics and Toxicity of Functional Groups: Impact of Chemical Building Blocks on ADMET, Edited by Dennis, A.S.”, Royal Society of Chemistry, UK, 2010.
[13] Kordestani, D.; Ph.D Thesis, Razi University, Kermanshah, Iran, 2013.
[14] Akdi, K.; Vilaplana, R.A.; Kamah, S.; González-Vílchez, F.; J. Inorg. Biochem. 99(6), 1360-1368, 2005.
[15] Amendola, V.; Bakr, O.M.; Stellacci, F.; Plasmonics 5(1), 85–97, 2010.
[16] Asker, F.W; Mahamad, Z.Z.; Eliwei, A.G.; Nief, O.A; Int. J Appl. Chem. 13(2), 169-177, 2017.
[17] Başar, E; Tunca, E; Bülbül, M; Kaya, M; J Enzyme Inhib. Med. Chem. 31(6), 1356–1361, 2016.
[18] Liu, Z.C.; Wang, B.D.; Yang, Z.Y.; Li, Y.; Qin, D.D.; Li, T.R.; Europ J Med. Chem. 44, 4477-4484, 2009.
[19] Shahabadi, N.; Amiri, S.; Zhaleh, H.; J Coord. Chem. 73, 1-17, 2020.
[20] Shi, S.; Liu, J.; Li, J.; Zheng, K.C.; Huang, X.M.; Tan, C.P.; Chen, L.M.; Ji, L.N.; J. Inorg. Biochem. 100, 385-395, 2006.
[21] Kumar, K.A.; Reddy, K.L.; Satyanaryana, S.; Transit. Metal Chem. 35, 713-720, 2010.
[22] Wolfe, A.R.; Meehan, T.; Nucleic Acids Res. 22, 3147-3150, 1994.
[23] Jalali, F.; Dorraji, P.; J. Pharm. Biomed. Anal. 70, 598-601, 2012.
[24] Kashanian, S.; Zeidali, S.H.; DNA Cell Biol. 30, 499-505, 2011.
[25] Lakowicz, J.R.; “Principles of fluorescence spectroscopy 2nd Ed.”, Springer, USA, 2013.
[26] Ross, P.D.; Subramanian, S.; Biochemistry 20, 3096-3102, 1981.
[27] Sahabadi, N.; Maghsudi, M.; Dyes and Pigm. 96(2), 377-382, 2013.
[28] Patra, A.K.; Nethaji, M.; Chakravarty, A.R.; J. Inorg. Biochem. 2007, 101(2), 233-244.
[29] Ahmadi, F.; Alizadeh, A.A.; Bakhshandeh, F.; Jafari, B.; Khodadadian, M.; Food Chem. Toxicol. 48(1), 29-36, 2010.
[30] Yang, H.; Xing-Ming W.; J. Mol. Struct. 1036, 51-55, 2013.
[31] Freifelder, D.M.; “Physical biochemistry: Applications to biochemistry and molecular biology”, 2nd Edition, Amazon Book, USA, 1982.
[32] Silverman, R.B.; Holiaday, M.W.; The organic chemistry of drug design and drug action. Academic press, 2014.
[33] Neidle, S. Nat. Prod. Rep. 18(3), 291-309, 2001.
[34] Shahabadi, N.; Hadidi, S.; Feizi, F.; Spectrochimica Acta A 138, 169–175, 2015.
[35] Abou-Zied, O.K; Al-Shishi, O.I.K; J. Am. Chem. Soc. 130 (32), 10793-10801, 2008.
[36] Permyakov, E.A.; Luminescent spectroscopy of proteins, CRC Press, USA, 1992.
[37] Keizer, J.; J. Am. Chem. Soc. 105, 1494-1498, 1983.
[38] Eftink, M.R.; Ghiron, C.A.; Biochemistry 16(25), 5546-5551, 1977.
[39] Boaz, H.; Rollefson, G.K.; J. Am. Chem. Soc. 72(8), 3435-3443, 1950.
[40] Dufour, C.; Dangles, O.; Biochim. Biophys. Acta (BBA), 1721(1), 164-173, 2005.
[41] Förster, T.; J. Biomed. Optics 17(1), 0110021-01100210, 2012.
[42] Greefield, N.J.; Fasman, G.D.; Biochemistry 8(10), 4108- 4116, 1969.
