بررسی فعالیت همولیتیک عصاره های بدن کرم گلوگاه انار (Zeller) (Lepidoptera: Pyralidae) Ectomyelois ceratoniae

الموضوعات :

عیسی جبله ¹ (گروه گیاهپزشکی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه بو علی سینای همدان، همدان، ایران.)
مجید کزازی ² (گروه گیاهپزشکی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه بو علی سینای همدان، همدان، ایران.)
احمد آسوده ³ (گروه شیمی و بیوشیمی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران.)

تاريخ الإرسال : 09 السبت , ربيع الثاني, 1438 تاريخ التأكيد : 08 الثلاثاء , جمادى الثانية, 1438 تاريخ الإصدار : 22 الأحد , جمادى الأولى, 1438

الکلمات المفتاحية: انسان, گوسفند, خون, کرم گلوگاه انار, مرغ, تست همولیز,

ملخص المقالة :

پپتیدهای ضد میکروبی (AMPs) به عنوان یک کلاس جدید از عوامل ضد میکروبی مورد توجه قرار گرفته‌اند، چرا که AMPs طیف وسیعی از گونه ها، از جمله باکتری ها، قارچ ها و ویروس ها را می‌کشند. یکی از مشکل کاربرد آنها به عنوان نمونه، فعالیت همولیتیک AMPs است. همولیز تخریب نا‌بهنگام گلبول‌های قرمز است. برای تعیین اثر همولیتیک یک ترکیب آزمایشی از تست همولیز استفاده می‌شود. فعالیت همولیتیک باید در فرآیند شناسایی پپتیدهای ضد میکروبی حشرات و برنامه های درمانی آینده آن مورد بررسی قرار گیرد. در این مطالعه فعالیت‌های همولیتیک عصاره‌های بدن لارو Ectomyelois ceratoniae (Zeller)، 5 میلی‌لیتر از خون تازه انسان، گوسفند و مرغ به یک لوله هپارینه اضافه شد. آزمون همولیتیک بر اساس روش های گزارش شده در مطالعات قبلی انجام شد. جذب در 567 نانومتر اندازه گیری شد. (Triton X-100 (0.1٪، که 100٪ همولیز را تولید می کند، به عنوان یک کنترل مثبت مورد استفاده قرار گرفت. نتایج با کنترل مقایسه شد. سلول‌های قرمز انسان و گوسفند هنگامی که در معرض عصاره‌های استخراج شده بدن لارو E. ceratoniae قرار گرفتند تحمل خوبی داشتند. عصاره‌های استخراج شده اثرات همولیتیک قابل توجهی در محدوده غلظت (0.5 تا 2mg/ml ) بر روی خون انسان و گوسفند نداشتند، اما بر روی خون مرغ کمی فعالیت همولیتیک داشت. نتایج نشان داد که فعالیت همولیزی بر اساس نوع خون متفاوت است. همچنین این عصاره بدن لارو کرم گلوگاه انار خاصیت همولیتیک بر روی گلبول های قرمز را نداشت. در نتیجه می تواند کاندیدا خوبی بعنوان یک آنتی بیوتیک در مطالعات تکمیلی باشد.

المصادر:

[1] Asoodeh, A., Zardini, H.Z. and Chamani, J., (2012). Identification and characterization of two novel antimicrobial peptides, temporinRa and temporin‐Rb, from skin secretions of the marsh frog (Rana ridibunda). Journal of Peptide Science, 18(1), pp.10-16.

[2] Bulet, P., Stöcklin, R., & Menin, L. (2004). Anti‐microbial peptides: from invertebrates to vertebrates. Immunological reviews, 198 (1), 169-184.

[3] Chou, H. T., Kuo, T. Y., Chiang, J. C., Pei, M. J., Yang, W. T., Yu, H. C., ... & Chen, W. J. (2008). Design and synthesis of cationic antimicrobial peptides with improved activity and selectivity against Vibrio spp. International journal of antimicrobial agents, 32 (2), 130-138.

[4] Dathe, M., & Wieprecht, T. (1999). Structural features of helical antimicrobial peptides: their potential to modulate activity on model membranes and biological cells. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)Biomembranes. 1462 (1), 71-87.

[5] Einhorn, T. A. (1998). The cell and molecular biology of fracture healing. Clinical orthopaedics and related research, 355, S7-S21.

[6] Hancock, R. E., & Sahl, H. G. (2006). Antimicrobial and host-defense peptides as new anti-infective therapeutic strategies. Nature biotechnology, 24 (12), 1551.

[7] Helmerhorst, E. J., Reijnders, I. M., van't Hof, W., Veerman, E. C., & Nieuw Amerongen, A. V. (1999). A critical comparison of the hemolytic and fungicidal activities of cationic antimicrobial peptides. FEBS letters, 449 (2-3), 105-110.

[8] Horie, T., Sugiyama, Y., Awazu, S., & Hanano, M. (1981). The correlation between drug binding to the human erythrocyte and its hemolytic activity. Journal of pharmacobiodynamics, 4 (2), 116-122.

[9] Jenssen, H., Hamill, P., & Hancock, R. E. (2006). Peptide antimicrobial agents. Clinical microbiology reviews, 19(3), 491-511.

[10] Litman, G. W., Litman, R. T., & Henry, C. J. (1976). Analysis of lipophilic carcinogenmembrane interactions using a model human erythrocyte membrane system. Cancer research, 36 (2 Part 1), 438-444.

[11] Madigan, M. T., Martinko, J. M., & Parker, J. (1997). Brock biology of microorganisms (Vol. 11). Upper Saddle River, NJ: Prentice hall.

[12] Malmsten, M., Kasetty, G., Pasupuleti, M., Alenfall, J., & Schmidtchen, A. (2011). Highly selective end-tagged antimicrobial peptides derived from PRELP. PloS one, 6 (1), e16400.

[13] Matsuzaki, K., Sugishita, K., Fujii, N., & Miyajima, K. (1995). Molecular basis for membrane selectivity of an antimicrobial peptide, magainin 2. Biochemistry, 34 (10), 3423-3429.

[14] Memarpoor-Yazdi, M., Zare-Zardini, H. and Asoodeh, A., (2013). A novel antimicrobial peptide derived from the insect Paederus dermatitis. International Journal of Peptide Research and Therapeutics, 19 (2), pp.99108.

[15] Mohammed, Kh.A., Toson, M.A. & Hassanien, H.H.M. (2010). Effects of phytase supplementation on performance and egg quality of laying hens fed diets containing rice bran. Egyptian Journal of Poultry Science, 30, 649-659. 15.

[16] Mohsinzadeh, M., Nobakht, A. & Safamehr, A. R. (2013). Effects of different levels of crude protein and probiotic (Protexin) on performance and blood metabolites of laying hens. Animal Science Journal (Pajouhesh& Sazandegi), 103, 133-144.

[17] Oyedapo, O. O., & Famurewa, A. J. (1995). Antiprotease and membrane stabilizing activities of extracts of Fagara zanthoxyloides, Olax subscorpioides and Tetrapleura tetraptera. International Journal of Pharmacognosy, 33 (1), 65-69.

[18] Robertis FA, Robertis EMH (1995). Cell and molecular biology in: cell membrance Saunders London, pp. 239-245. 

[19] Rosenthal, A. Z., & Elowitz, M. B. (2012). Following evolution of bacterial antibiotic resistance in real time. Nature genetics, 44 (1), 11-13.

[20] Schaufuss, P. and Steller, U., (2003). Haemolytic activities of Trichophyton species. Medical mycology, 41 (6), pp.511516.

[21] Sessa, G., & Weissmann, G. (1968). Effects of four components of the polyene antibiotic, filipin, on phospholipid spherules (liposomes) and erythrocytes. Journal of Biological Chemistry, 243 (16), 4364-4371.

[22] Thomas, A., Kohler, M., Mester, J., Geyer, H., Schänzer, W., Petrou, M., & Thevis, M. (2010). Identification of the growthhormone‐releasing peptide‐2 (GHRP‐2) in a nutritional supplement. Drug testing and analysis, 2 (3), 144-148.

[23] Torrent, M., Andreu, D., Nogués, V. M., & Boix, E. (2011). Connecting peptide physicochemical and antimicrobial properties by a rational prediction model. PloS one, 6 (2), e16968.

[24] Vale, P. F., Fenton, A., & Brown, S. P. (2014). Limiting damage during infection: lessons from infection tolerance for novel therapeutics. PLoS biology, 12 (1), e1001769.

[25] Warner, R. L. (1988). Contributions to the biology and the management of the carob moth, Ectomyelois ceratoniae (Zeller) in ÔDeglet NoorÕ date gardens in the Coachella Valley of California. PhD dissertation, University of California, Riverside. CA.

[26] Wieprecht, T., Dathe, M., Beyermann, M., Krause, E., Maloy, W. L., MacDonald, D. L., & Bienert, M. (1997). Peptide hydrophobicity controls the activity and selectivity of magainin 2 amide in interaction with membranes. Biochemistry, 36 (20), 6124-6132.

[27] Zibaee, A., Bandani, A. Talaei, R. & Malagoli, D. (2011). Cellular immune reactions of the sunn pest, Eurygaster integriceps, to the entomopathogenic fungus, Beauveria bassiana and its secondary metabolites. Journal of Insect Science, 11: 138: 1-16.