مطالعه بیوانفورماتیک پپتید ضد باکتریایی آتاسین a1 از حشرهTenebrio molitor
محورهای موضوعی : زیست فناوری میکروبی
محمدحسین کریمی گرجی
1
(دانشکده بیوتکنولوژی، پردیس علوم و فناوری نوین، دانشگاه سمنان، سمنان، ایران)
مهدی گلستانی نسب
2
(گروه آموزشی زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه سمنان، سمنان، ایران)
شکیبا درویش علیپور
3
(گروه میکروبیولوژی، دانشکده بیوتکنولوژی، پردیس علوم و فناوری نوین، دانشگاه سمنان)
کلید واژه: آتاسین, T. molitor, آنالیز بیوانفورماتیک, پپتید ضد باکتریایی,
چکیده مقاله :
سابقه و هدف: امروزه پپتید های ضد میکروبی تولید شده از حشرات بهدلیل تاثیر ضد باکتری های بیماری زا با اثرات جانبی کمتر، مورد توجه هستند. هدف از این مطالعه، بررسی خواص فیزیکی-شیمیایی آتاسین 1a بهعنوان ترکیب ضد باکتریایی برای انجام پژوهش های آزمایشگاهی بر پایه ی تولید حامل های دارو رسانی و طراحی واکسن، با استفاده از روش های بیوانفورماتیک است.مواد و روش ها: در این پژوهش توالی ژن کد کننده پپتید ضد میکروبی آتاسین 1a تولید شده از حشره T. molitor، از پایگاه داده NCBI، با نشانی www.ncbi.nlm.nih.gov، در فرمت FASTA دریافت شد. وزن مولکولی، میزان مشابهت و تفاوت میان توالی های آتاسین1a با سایر پپتید های همولوگ، و مشخصات فیزیکی-شیمیایی مولکول بررسی گردید. همچنین ساختار دوم و شکل فضایی پپتید آتاسین1a، با استفاده از نرم افزارهای بیوانفورماتیک پیشگویی و میزان عملکرد و ایمنی زایی پپتید مطالعه شد.یافته ها: توالی آمینو اسیدی پپتید آتاسین1a، با پپتید های مشابه در 10 عضو از زیر راسته Polyphaga، در نواحی مرکزی و انتهایی (-cترمینال) مشابه است. ویژگی های ساختاری و بیوشیمیایی آتاسین1a، 51% آمینو اسید های غیر قطبی با شاخص بی نظمی %61 و انعطاف پذیری 53% را نشان می دهد. ساختار دوم آتاسین1a، شامل 52/60% پیچ های تصادفی، 1/43% صفحات بتا و 21/43% مارپیچ آلفا است. پیشگویی ساختار سوم در پایگاه Phyre2، 32% هم پوشانی و 31/1% اعتبار سنجی به پروتین متعلق به بتا شبه ایمونوگلوبولین (d2aw2a1) را نشان می دهد. این پپتید توانایی بالایی در تحریک سیستم ایمنی ندارد.نتیجه گیری: فراوانی صفحات بتا در ساختار آتاسین 1a، دلیلی بر پایداری مولکول و افزایش توانایی آن در عبور از غشای سلولی باکتری ها است.
Background & Objectives: Nowadays, antimicrobial peptides produced from insects are considered for their antibacterial activity against pathogens and the fewer side effects. The aim of this study is a bioinformatics analysis of attacin1a as an antibacterial compound and the investigation of its physicochemical properties for laboratory research based on the production of drug delivery carriers and vaccine design.Materials & methods: The sequence of attacin1a gene belonged to T. molitor, was extracted in FASTA format from the NCBI database; www.ncbi.nlm.nih.gov. The Molecular weight, similarity and physicochemical characteristics were investigated in the attacin1a and their homologous peptides. In addition, the second and tertiary structures of the attacin1a were predicted using bioinformatics software’s, and the function and immunogenicity of the peptide were studied.Results: Bioinformatics studies showed that the amino acid sequences of the attacin1a were conserved in the central and c-terminal regions between 10 members of the suborder Polyphaga. The assessment of structural and biochemical properties showed that the attacin1a structure contains 51% of non-polar amino acids with a disorder index of 61% and flexibility of 53%. The second structure of attacin1a consisted of 52.60% Random coils, 21.43% beta-strands and 21.43% alpha helices. The prediction of the tertiary structure in the Phyre2 showed 32% confidence and 31.1% identity to a beta-immunoglobulin protein (d2aw2a1). This peptide doesn’t have a high ability to stimulate the immune system.Conclusion: The abundance of beta strands in the attacin 1a structure increased the molecule's stability and its ability to cross through the cell membrane in bacteria.
6- Rosales C, Vonnie S. Cellular and molecular mechanisms of insect immunity. Insect physiology and ecology. IntechOpen Book Series. 2017; 179-212.
_||_
6- Rosales C, Vonnie S. Cellular and molecular mechanisms of insect immunity. Insect physiology and ecology. IntechOpen Book Series. 2017; 179-212.